ヒスチジンブレースでの銅キレート化とオキシゲナーゼ活性の両方の生化学的証拠

溶解性多糖モノオキシゲナーゼ（LPMO）と銅結合タンパク質COPCも同様の単核銅部位を共有しています。この部位は、ヒスチジンブレースと呼ばれる構成内のN末端ヒスチジンと2番目の内部ヒスチジン側鎖によって定義されます。反応性の決定因子をよりよく理解するために、Thermoascus aurantiacus（TAA9A）のよく説明されているセルロース特異的LPMOの生化学的および構造的特性を、Pseudomonas fluorescens（PFCOPC）のCOPCのそれと比較し、LPMO様プロタインBim1からのLPMO様プロテインBim1から比較してください。ネオフォルマン。PFCOPCはアスコルビン酸塩によって減少しませんが、N末端と相互作用する残基のため、非常に強力なCu（II）キレート剤です。Bim1のこの最初の生化学的特性評価は、それが酸化還元活性ではなく、タンパク質からのCuイオンの放出を加速するH2O2に非常に敏感であることを示しています。TAAA9Aは、遊離銅と同様の速度でアスコルビン酸塩を酸化しますが、反応性酸素種が少ないメカニズムを介して酸化します。これらの3つの生物学的に関連する例は、タンパク質の環境がCuとO2との反応性をどのように制御するかの多様性を強調しています。

Lytic polysaccharide monooxygenase (LPMO) and copper binding protein CopC share a similar mononuclear copper site. This site is defined by an N-terminal histidine and a second internal histidine side chain in a configuration called the histidine brace. To understand better the determinants of reactivity, the biochemical and structural properties of a well-described cellulose-specific LPMO from Thermoascus aurantiacus (TaAA9A) is compared with that of CopC from Pseudomonas fluorescens (PfCopC) and with the LPMO-like protein Bim1 from Cryptococcus neoformans. PfCopC is not reduced by ascorbate but is a very strong Cu(II) chelator due to residues that interacts with the N-terminus. This first biochemical characterization of Bim1 shows that it is not redox active, but very sensitive to H2O2, which accelerates the release of Cu ions from the protein. TaAA9A oxidizes ascorbate at a rate similar to free copper but through a mechanism that produce fewer reactive oxygen species. These three biologically relevant examples emphasize the diversity in how the proteinaceous environment control reactivity of Cu with O2.