キウイフルーツ酵素アクチニジンは、シミュレートされた胃腸消化中のグルテンタンパク質の加水分解を強化します

この研究では、静的な胃腸条件下でのグルテンタンパク質と消化耐性グルテンペプチド（合成33-MERペプチドおよびペンタペプチドエピトープ）の加水分解に対するキウイフルーツのシステインプロテアーゼであるアクチニジンの効果を調査しました。加水分解グリアジンにおけるアクチニジンの有効性は、他のグルテン分解酵素の効果と比較されました。通常、33-merペプチドのプロリン残基に隣接する耐性ペプチド結合を加水分解しました。グルテンタンパク質の胃の加水分解度は、pHとアクチニジン濃度の間の相互作用の影響を受けましたが（P <0.05）、ペンタペプチドエピトープ加水分解はアクチニジン濃度のみによって影響されました（p <0.05）。グリアジンの胃の加水分解の速度は、パパイン、ブロメラン、および1つの市販の酵素（平均0.4％/min）と比較した場合、アクチニジン（0.8％/min）により大きくなりました（0.8％/min）。ペンタペプチドエピトープを効果的に加水分解する。アクチニジンは、シミュレートされた胃条件下でグルテンタンパク質を加水分解できます。

This study investigated the effect of actinidin, a cysteine protease in kiwifruit, on the hydrolysis of gluten proteins and digestion-resistant gluten peptides (synthetic 33-mer peptide and pentapeptide epitopes) under static simulated gastrointestinal conditions. Actinidin efficacy in hydrolysing gliadin was compared with that of other gluten-degrading enzymes. Actinidin hydrolysed usually resistant peptide bonds adjacent to proline residues in the 33-mer peptide. The gastric degree of hydrolysis of gluten proteins was influenced by an interaction between pH and actinidin concentration (P < 0.05), whereas the pentapeptide epitopes hydrolysis was influenced only by the actinidin concentration (P < 0.05). The rate of gastric degree of hydrolysis of gliadin was greater (P < 0.05) by actinidin (0.8%/min) when compared to papain, bromelain, and one commercial enzyme (on average 0.4%/min), while all exogenous enzymes were able to hydrolyse the pentapeptide epitopes effectively. Actinidin is able to hydrolyse gluten proteins under simulated gastric conditions.