外膜の破壊は、トリプシン処理酵母ミトコンドリアへのタンパク質の輸入を回復します

トリプシンの高レベル（1 mg/ml）の分離酵母ミトコンドリアの処理は、タンパク質の輸入を著しく阻害しますが、外膜の完全性を破壊したり、ミトコンドリアのエネルギー結合を廃止したりしません。これらのトリプシン不活性化ミトコンドリアの外膜が浸透圧ショックによって破壊された場合、結果として生じるマイトプラストは再びタンパク質をインポートすることができます。そのような無傷のミトコンドリアへのマイトプラストへのタンパク質の輸入は、エネルギー依存性です。しかし、ミトコンドリアへの輸入は、外膜の45 kDタンパク質に対する抗体によって阻害されます[Ohba and Schatz、Embo J.、6、2109-2115（1987）]、この抗体に影響を与えないミトプラストへの輸入。マイトプラストへのタンパク質のインポートは、ミトコンドリア表面で通常発生する1つ以上のステップをバイパスするように見えます。

Treatment of isolated yeast mitochondria with high levels (1 mg/ml) of trypsin severely inhibits protein import but does not destroy the integrity of the outer membrane or abolish mitochondrial energy coupling. If the outer membrane of these trypsin-inactivated mitochondria is disrupted by osmotic shock, the resulting mitoplasts are again able to import proteins. Protein import into mitoplasts, like that into intact mitochondria, is energy-dependent; however, whereas import into mitochondria is inhibited by antibody against 45-kd proteins of the outer membrane [Ohba and Schatz, EMBO J., 6, 2109-2115 (1987)], import into mitoplasts not affected by this antibody. Protein import into mitoplasts appears to bypass one or more steps normally occurring at the mitochondrial surface.