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アミノ酸含有量は別として、乳製品は、食物内の消化酵素または内因性酵素によって放出されるまで、活性が潜在的な暗号化された生物活性ペプチドを運ぶ能力にとって価値があります。ペプチドは、in vitroおよびin vivo研究によって示されるように、抗菌、抗肥大性、抗酸化特性などのさまざまな機能を備えています。この現象は、結果として生成される製品の生物活性ペプチドの形成にどのような影響を与えるかについての疑問を提起します。この研究では、2つの硬い伝統的なチーズと2つの柔らかい伝統的なチーズで自然に発生するペプチドを紹介し、既知の生物活性配列を特定しました。過去の研究では通常、単一のチーズで100未満のペプチド配列が特定されていますが、最新の計装を使用して、チーズあたり2900から4700のシーケンスを特定しました。これは、約50の係数を増やしました。これらの領域間の微生物組成の違いに起因する各チーズの内部と皮。4つのチーズの間で合計111の生物活性シーケンスを特定しました。これは、最大数のシーケンス、89、ミモレットを産みました。特定された最も一般的な生物活性は、アンジオテンシン変換酵素の抗菌性と阻害でした。この研究により、チーズのタンパク質分解と結果として得られるペプチドームは、放出されたペプチドの数、単一のチーズ内の部位全体のペプチドームの変動、およびチーズ製造技術の生理活性ペプチドの変動に関して、当初考えられていたよりも複雑であることが明らかになりました。
アミノ酸含有量は別として、乳製品は、食物内の消化酵素または内因性酵素によって放出されるまで、活性が潜在的な暗号化された生物活性ペプチドを運ぶ能力にとって価値があります。ペプチドは、in vitroおよびin vivo研究によって示されるように、抗菌、抗肥大性、抗酸化特性などのさまざまな機能を備えています。この現象は、結果として生成される製品の生物活性ペプチドの形成にどのような影響を与えるかについての疑問を提起します。この研究では、2つの硬い伝統的なチーズと2つの柔らかい伝統的なチーズで自然に発生するペプチドを紹介し、既知の生物活性配列を特定しました。過去の研究では通常、単一のチーズで100未満のペプチド配列が特定されていますが、最新の計装を使用して、チーズあたり2900から4700のシーケンスを特定しました。これは、約50の係数を増やしました。これらの領域間の微生物組成の違いに起因する各チーズの内部と皮。4つのチーズの間で合計111の生物活性シーケンスを特定しました。これは、最大数のシーケンス、89、ミモレットを産みました。特定された最も一般的な生物活性は、アンジオテンシン変換酵素の抗菌性と阻害でした。この研究により、チーズのタンパク質分解と結果として得られるペプチドームは、放出されたペプチドの数、単一のチーズ内の部位全体のペプチドームの変動、およびチーズ製造技術の生理活性ペプチドの変動に関して、当初考えられていたよりも複雑であることが明らかになりました。
Aside from their amino acid content, dairy proteins are valuable for their ability to carry encrypted bioactive peptides whose activities are latent until released by digestive enzymes or endogenous enzymes within the food. Peptides can possess a wide variety of functionalities, such as antibacterial, antihypertensive, and antioxidative properties, as demonstrated by in vitro and in vivo studies. This phenomenon raises the question as to what impact various traditional cheese-making processes have on the formation of bioactive peptides in the resulting products. In this study, we have profiled the naturally-occurring peptides in two hard and two soft traditional cheeses and have identified their known bioactive sequences. While past studies have typically identified fewer than 100 peptide sequences in a single cheese, we have used modern instrumentation to identify between 2900 and 4700 sequences per cheese, an increase by a factor of about 50. We demonstrated substantial variations in proteolysis and peptide formation between the interior and rind of each cheese, which we ascribed to the differences in microbial composition between these regions. We identified a total of 111 bioactive sequences among the four cheeses, with the greatest number of sequences, 89, originating from Mimolette. The most common bioactivities identified were antimicrobial and inhibition of the angiotensin-converting enzyme. This work revealed that cheese proteolysis and the resulting peptidomes are more complex than originally thought in terms of the number of peptides released, variation in peptidome across sites within a single cheese, and variation in bioactive peptides among cheese-making techniques.
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