卵形分泌シグナルペプチドの添加によるコラーゲンゲルの細胞接着と分化の調節

Ovalbumin（OVA）は、卵白を拠点とする食品業界では不要な卵白で最も豊富なタンパク質です。OVAベースの機能材料の開発は非常に興味深いものです。コラーゲンは、細胞外マトリックスの主要な成分です。この研究では、OVA断片であるOVA分泌信号ペプチド（OVA SP）をコラーゲンゲルにロードし、さまざまな種類の細胞の細胞足場として使用しました。コラーゲンゲルにロードされたOVA SPが細胞特性にロードされた効果を調べました。ペプチドは最初にコラーゲン繊維に結合し、その後ゲルから放出されました。我々の結果は、放出されたOVA SPがインテグリンを介した細胞の接着と局所接着形成を抑制したことを示しています。しかし、NIH3T3細胞の接着は、キレート剤および抗β1抗体による治療によって抑制されませんでした。我々の結果は、OVA SPが細胞表面タンパク質と非特異的に相互作用することを示唆しています。コラーゲンゲル上のさまざまな細胞タイプの接着は、インテグリンの発現パターンに応じて、OVA SPの添加により変更されました。さらに、MC3T3-E1骨芽細胞の分化は、OVA SP搭載コラーゲンゲルで促進されました。これは、OVA SPがコラーゲンゲルで培養された細胞の分化と接着の両方を調節する可能性があることを示唆しています。

Ovalbumin (OVA) is the most abundant protein in egg whites that is unnecessary in the egg yolk-based food industry. The development of OVA-based functional materials is of great interest. Collagen is a major component of the extracellular matrix. In this study, an OVA fragment, the OVA secretory signal peptide (OVA SP), was loaded in collagen gels, which were used as a cell scaffold for various types of cells. We examined the effect of OVA SP loaded in collagen gels to cell properties. The peptide was initially bound to the collagen fibers and then released from the gel. Our results indicate that the released OVA SP suppressed the integrin-mediated cell adhesion and focal adhesion formation. However, the adhesion of NIH3T3 cells was not suppressed by treatment with a chelating agent and an anti-β1 antibody. Our results suggest that OVA SP nonspecifically interacts with cell surface proteins. The adhesion of various cell types on collagen gels were changed by the addition of OVA SP, depending on their integrin expression pattern. Additionally, the differentiation of MC3T3-E1 osteoblastic cells was promoted on the OVA SP-loaded collagen gels. This suggests that OVA SP may modulate both the differentiation and the adhesion of cells cultured on the collagen gels.