ヒトがんにおけるインテグリンα5β1の役割

細胞外マトリックスへの細胞接着は、組織の完全性と人間の健康に重要な役割を果たします。インテグリンは、主に細胞細胞接着と細胞エクスポラルマトリックスの相互作用に関与し、細胞の運動性、接着、分化、移動、増殖などを調節する2つの非共有リンクされたアルファおよびベータサブユニットによって構成されたヘテロダイマー細胞表面受容体です。哺乳類では、18個のαサブユニットと8個のβサブユニットがあり、これまでのところ、24種類の異なるタイプのαβインテグリンヘテロダイマーがヒトで特定されています。フィブロネクチン受容体としても知られるインテグリンα5β1は、α5およびβ1サブユニットを備えたヘテロダイマーであり、多くのヒト癌の必須メディエーターとして浮上しています。インテグリンα5β1変化は、細胞増殖、血管新生、腫瘍転移、癌形成など、いくつかのタイプのヒトがんの進行に密接に関連しています。このレビューでは、がんの進行におけるインテグリンα5β1の機能を導入し、その調節メカニズムも調査します。さらに、がんイメージングと治療の標的としての潜在的な臨床応用について説明します。集合的に、ここでレビューされた情報は、がんの潜在的な治療標的としてのインテグリンα5β1の理解を高める可能性があります。

Cell adhesion to the extracellular matrix has important roles in tissue integrity and human health. Integrins are heterodimeric cell surface receptors that are composed by two non-covalently linked alpha and beta subunits that mainly participate in the interaction of cell-cell adhesion and cell-extracellular matrix and regulate cell motility, adhesion, differentiation, migration, proliferation, etc. In mammals, there have been eighteen α subunits and 8 β subunits and so far 24 distinct types of αβ integrin heterodimers have been identified in humans. Integrin α5β1, also known as the fibronectin receptor, is a heterodimer with α5 and β1 subunits and has emerged as an essential mediator in many human carcinomas. Integrin α5β1 alteration is closely linked to the progression of several types of human cancers, including cell proliferation, angiogenesis, tumor metastasis, and cancerogenesis. In this review, we will introduce the functions of integrin α5β1 in cancer progression and also explore its regulatory mechanisms. Additionally, the potential clinical applications as a target for cancer imaging and therapy are discussed. Collectively, the information reviewed here may increase the understanding of integrin α5β1 as a potential therapeutic target for cancer.