ボリュームと圧縮性に対するタンパク質折りたたみ添加剤スキームの意味

タンパク質の拡張状態の部分特異的体積と圧縮性特性は、改訂されたアミノ酸とペプチドデータを使用して添加剤スキームから推定されます。これらの計算された特性は、折り畳みからの寄与を評価するために、ネイティブ状態の実験データと比較されます。この治療の結果は、部分特異的な量の場合、多くのタンパク質の2つのデータセット間に密接な一致があることを示しています。意味は、折り畳みプロセス中に微妙な補償的寄与が発生することです。ただし、圧縮性の場合、折りたたみプロセスの結果として天然タンパク質に作成された疎水性の内部のために発生すると考えられる実質的な違いが観察されます。タンパク質疎水性の適切な測定値と埋もれたアポーラ残基の割合の推定を使用して、「タンパク質圧縮率のミセルモデル」が提案され、いくつかのタンパク質についてテストされています。このモデルから得られた結果は、多くのタンパク質の天然状態の実験データと良好な一致を示しています。

Partial specific volume and compressibility properties of the extended state of proteins are estimated from additivity schemes using revised amino acid and peptide data. These calculated properties are compared with the experimental data of the native state in order to assess the contribution from folding. Results of this treatment show that, in the case of partial specific volumes, there is close agreement between the two data sets for a number of proteins. The implication is that subtle compensatory contributions in volume occur during the folding process. In the case of compressibilities, however, a substantial difference is observed which is believed to arise because of the hydrophobic interior created in the native protein as a result of the folding process. Using suitable measures of protein hydrophobicities and estimates of the fraction of buried apolar residues, a "micellar model of protein compressibility" is proposed and tested for several proteins. Results obtained from this model show good agreement with the experimental data for the native state of a number of proteins.