ミオシン駆動型のアクチン - マクロチブールネットワークは、自己組織化された収縮ダイナミクスを示します

細胞骨格は、アクチン、微小管、およびそれらに関連する運動タンパク質を含むタンパク質の動的ネットワークであり、運動性、分裂、成長などの重要な細胞プロセスを可能にします。アクトミオシンネットワークは広範囲に研究されていますが、細胞骨格で遍在するアクチンと微小管との相互作用が、アクトミオシン活性にどのように影響するかは未解決の問題のままです。ここでは、ミオシンIIによって駆動される共伸展のアクチンと微小管のネットワークを作成します。動的微分顕微鏡、粒子画像速度測定、および粒子追跡を組み合わせて、アクチンと微小管の両方が予期せぬ違いを区別できない特性を伴う弾道収縮を受けることを示します。この収縮性は、より速い障害のある動きとは異なり、アクティブなアクチンネットワークが展示するその破裂です。我々の結果は、微小管が曲げ剛性を提供し、アクチンネットワークへの接続性を強化することにより、自己組織化されたミオシン駆動型収縮を可能にすることを示唆しています。細胞骨格のダイナミクスとの即時の関連性を超えて、私たちの結果は、ネットワーク構成によって正確に調整できるアクティブ材料の設計に光を当てました。

The cytoskeleton is a dynamic network of proteins, including actin, microtubules, and their associated motor proteins, that enables essential cellular processes such as motility, division, and growth. While actomyosin networks are extensively studied, how interactions between actin and microtubules, ubiquitous in the cytoskeleton, influence actomyosin activity remains an open question. Here, we create a network of co-entangled actin and microtubules driven by myosin II. We combine dynamic differential microscopy, particle image velocimetry, and particle tracking to show that both actin and microtubules undergo ballistic contraction with unexpectedly indistinguishable characteristics. This contractility is distinct from faster disordered motion and rupturing that active actin networks exhibit. Our results suggest that microtubules enable self-organized myosin-driven contraction by providing flexural rigidity and enhanced connectivity to actin networks. Beyond the immediate relevance to cytoskeletal dynamics, our results shed light on the design of active materials that can be precisely tuned by the network composition.