トリプトファンスキャン変異誘発によって明らかにされたペプチドペプチド相互作用の組成依存性多価

この寄与では、オリゴペプチドオクタグリシンと一連のトリプトファン含有オクタペプチドとの間のペプチドペプチド相互作用における結合特性の組成依存性を調べました。トリプトファン - グリシン相互作用に関連する結合エネルギーは、グリシンのみで構成されるオクタペプチドでトリプトファンの数が0から8に増加し、モノ、ジ - 、二価ペプチドペプチド相互作用に起因するため、段階的結合特性と顕著な段階的結合特性を示します。。同時に、トリプトファンの数が2から7に増加するにつれて、結合エネルギーの弱い変動のみが観察されました。トリプトファンのインドール部分に由来する水素結合による組み合わせの寄与の反映n-Hおよびc = O部分を含むグリシンのオクタペプチドの主鎖と、ファンデルワールス相互作用（π-πおよびπ-CH相互作用）を含む（π-πおよびπ-CH相互作用）ペプチド。

We have examined in this contribution the composition dependence of binding characteristics in peptide-peptide interactions between an oligopeptide octa-glycine and a series of tryptophan-containing octapeptides. The binding energy associated with tryptophan-glycine interactions manifests pronounced stepwise binding characteristics as the number of tryptophan increases from 0 to 8 in the octapeptides consisting only of glycine and can be attributed to mono-, di-, and tri-valent peptide-peptide interactions. At the same time, only weak fluctuations in binding energy were observed as the number of tryptophan increases from 2 to 7. Such distinctive nonlinearity of composition-dependent tryptophan-glycine binding energy characteristics due to continuously varying tryptophan compositions in the octapeptides could be considered as a reflection of combinatorial contributions due to the hydrogen bonds originated from the indole moieties of tryptophan with the main chains of octapeptide of glycine containing N-H and C=O moieties and the van der Waals interactions (including π-π and π-CH interactions) between peptides.