アンチフーリングペプチドの構造的好み：単一の鎖から小分子アセンブリまで

2つの異なる非コードアミノ酸、3,4-ジヒドロキシ-L-フェニルアラニン（L-DOPA）および4-フルオロ - フェニルアラニン（PHE（4F））によって構成されたトリペプチドの構造的特徴は、その意味で調査されています。古典的なメカニックシミュレーション。このトリペプチドは、大きな接着能力を備えたアンチフォーリング剤として特徴付けられていました。この作業では、その立体構造の好みは、2つの異なる環境（気相と水溶液）、3つの異なるpHで、異なる程度の末端キャッピングで説明されています。同時に、トリペプチドの小さな凝集体の構造ダイナミクスが調査されており、βシートベースのアセンブリを安定化する能力が研究されています。報告された結果は、その側鎖の両親媒性の性質と、溶液条件に起因するイオン化状態の効果の両方によるトリペプチド立体構造の好みの複雑さを説明しています。水溶液中の小さなトリペプチドアセンブリで行われた調査は、pHの関数としての凝集体の多型など、以前に報告された構造的特徴を再現しました。エッジpH値では、溶液に存在するイオンによって課される静電スクリーニングは、トリペプチド鎖の凝集を促進しますが、中性pHおよび低濃度のイオン化種では、極性基と水素結合能力基は強度を課し、凝集状態を安定化するのではなく、個々の鎖の溶媒和を支持することによるペプチドクラスターの分解。

The structural features of a tripeptide constituted by two different non-coded amino acids, 3,4-dihydroxy-L-phenylalanine (L-DOPA) and 4-fluoro-Phenylalanine, (Phe(4F)), have been investigated by means of classical mechanics simulations. This tripeptide had been characterised as an antifouling agent with great adhesion capabilities. In this work, its conformational preferences have been described in two different environments (gas phase and water solution), at three different pHs and with different degrees of terminal capping. At the same time, the structural dynamics of small aggregates of the tripeptide have been investigated and their ability to stabilise β-sheet based assemblies has been studied. The reported results describe the complexity of the tripeptide conformational preferences due to both the amphiphilic nature of its side chains, and the effect of the ionisation state resulting from the solution conditions. The investigations performed with small tripeptide assemblies in water solution reproduced the previously reported structural features, such as the polymorphism of its aggregates as a function of the pH. At edge pH values, the electrostatic screening imposed by the ions present in the solution facilitates the aggregation of the tripeptide chains, while at neutral pH and low concentrations of ionised species, the polar groups and the hydrogen bond capable groups impose their strength and lead to the disaggregation of the peptide clusters by favouring the solvation of individual chains rather than stabilising the aggregated states.