アミノ末端の修飾によるタンパク質代謝回転の細胞制御

タンパク質の最初のアミノ酸は、その代謝の安定性に重要な影響を及ぼします。多くのユビキチンリガーゼには、N-ディグロンとも呼ばれる基質の異なるアミノ末端残基の結合ドメインが含まれており、それによって売上高が媒介されます。このレビューは、模範的な方法で、アミノ末端がどのように不安定化するかを明らかにする古いものとより最近の調査結果の両方を要約しています。ほとんどの場合、タンパク質分解切断のステップが関与しています。高等真核生物のゲノムにコードされた500を超えるプロテアーゼのうち、N-ディグロンの生成に寄与することが知られているのはごくわずかです。したがって、多くの処理パスが発見されていないことが予想されます。

The first amino acid of a protein has an important influence on its metabolic stability. A number of ubiquitin ligases contain binding domains for different amino-terminal residues of their substrates, also known as N-degrons, thereby mediating turnover. This review summarizes, in an exemplary way, both older and more recent findings that unveil how destabilizing amino termini are generated. In most cases, a step of proteolytic cleavage is involved. Among the over 500 proteases encoded in the genome of higher eukaryotes, only a few are known to contribute to the generation of N-degrons. It can, therefore, be expected that many processing paths remain to be discovered.