心血管熱衝撃タンパク質（CVHSP、HSPB7）、小さな熱ショックタンパク質ファミリーの珍しい代表者

HSPB7は、10人の人間の小さな熱ショックタンパク質の1つです。このタンパク質は、インスリン依存性組織（心臓、骨格筋、脂肪組織）でのみ発現し、Hspb7の発現は多くの異なる要因によって調節されます。単一のヌクレオチド多型はHSPB7遺伝子にとって特徴的であり、この多型は心血管疾患および肥満と相関しています。HSPB7には、異常なN末端配列、保守的なα-クリスタリンドメイン、および非常に短いC末端ドメインがあり、小さい熱ショックタンパク質オリゴマー形成に関与する保存的なIPVトリペプチドを欠いています。それにもかかわらず、分離された状態では、HSPB7は小さなオリゴマー（おそらく二量体）と非常に大きなオリゴマー（凝集体）の両方を形成します。HSPB7は、ジスルフィド結合の加熱または還元によって誘導されるモデルタンパク質のアモルファス凝集の抑制に効果的ではありませんが、GLN残基が濃縮されたハンチチン断片の凝集の予防には非常に効果的です。HSPB7は、電気剤の効果的なセンサーになります。このタンパク質は、収縮性および細胞骨格タンパク質（フィラミンC、チティン、アクチン）と相互作用し、さまざまな有害条件から収縮装置と細胞骨格の保護に関与します。HSPB7は腫瘍抑制活性を持っています。多数の生物学的プロセスへのHSPB7参加の分子メカニズムを理解するには、さらなる調査が必要です。

HspB7 is one of ten human small heat shock proteins. This protein is expressed only in insulin-dependent tissues (heart, skeletal muscle, and fat tissue), and expression of HspB7 is regulated by many different factors. Single nucleotide polymorphism is characteristic for the HspB7 gene and this polymorphism correlates with cardio-vascular diseases and obesity. HspB7 has an unusual N-terminal sequence, a conservative α-crystallin domain, and very short C-terminal domain lacking conservative IPV tripeptide involved in a small heat shock proteins oligomer formation. Nevertheless, in the isolated state HspB7 forms both small oligomers (probably dimers) and very large oligomers (aggregates). HspB7 is ineffective in suppression of amorphous aggregation of model proteins induced by heating or reduction of disulfide bonds, however it is very effective in prevention of aggregation of huntingtin fragments enriched with Gln residues. HspB7 can be an effective sensor of electrophilic agents. This protein interacts with the contractile and cytoskeleton proteins (filamin C, titin, and actin) and participates in protection of the contractile apparatus and cytoskeleton from different adverse conditions. HspB7 possesses tumor suppressive activity. Further investigations are required to understand molecular mechanisms of HspB7 participation in numerous biological processes.