Fasciola Gigantica DM9-1の凝集活性、マンノース結合レクチン

DM9ドメインは、60〜75アミノ酸のタンパク質単位であり、機能の不明なモチーフとしてフルーツフライのショウジョウバエで最初に検出されました。蚊アノフェレスガンビアとオイスタークラッソストアギガスのDM9ドメインを搭載したタンパク質に関する最近の研究は、微生物生物の取り込みとの関連を示しています。同様に、吸収性では、微生物、熱、薬物ストレスに続いて細胞内の再局在化を示しました。現在の研究では、FGDM9-1は、クラッソストアギガスのタンパク質CGL1について最近説明された新しいマンノース結合部位を持つレクチンであることを示しています。この特性により、FGDM9-1は、適切な細胞表面グリコシル化パターンを備えたグラム陽性および陰性の細菌を凝集させることができました。さらに、FGDM9-1は、すべてのABO血液型の表現型にわたって血球凝集を引き起こしました。FGDM9-1に位置する実質は、寄生虫の実質細胞におけるマンノースを運ぶ分子の輸送を含む細胞プロセスに役割を果たしていると推測されています。

The DM9 domain is a protein unit of 60-75 amino acids that has been first detected in the fruit fly Drosophila as a repeated motif of unknown function. Recent research on proteins carrying DM9 domains in the mosquito Anopheles gambiae and the oyster Crassostrea gigas indicated an association with the uptake of microbial organisms. Likewise, in the trematode Fasciola gigantica DM9-1 showed intracellular relocalization following microbial, heat and drug stress. In the present research, we show that FgDM9-1 is a lectin with a novel mannose-binding site that has been recently described for the protein CGL1 of Crassostrea gigas. This property allowed FgDM9-1 to agglutinate gram-positive and -negative bacteria with appropriate cell surface glycosylation patterns. Furthermore, FgDM9-1 caused hemagglutination across all ABO blood group phenotypes. It is speculated that the parenchymal located FgDM9-1 has a role in cellular processes that involve the transport of mannose-carrying molecules in the parenchymal cells of the parasite.