PDBおよびタンパク質の恒常性：シャペロンから劣化および不均一なマシンまで

このレビューには、構造生物学、電子顕微鏡、およびシャペロン畑の同時進歩を経験した人の観点から、分子シャペロンとタンパク質恒常性の分野の開発においてPDBが果たす役割の個人的な説明が含まれています。HSP70、Groel、Hsp90、および小熱ショックタンパク質の構造を含むいくつかの重要な構造に重点が置かれており、これらは分子シャペロンの概念とタンパク質の品質制御のシステムが出現していると決定されました。これらの構造は、一見非特異的なシャペロンがさまざまな基質の特定の折り畳み経路をどのように支援できるかを示す上で極めて重要でした。さらに、彼らは、展開や折りたたみを促進するGroEl/Groなどの複合体のATPase機構と、大きな凝集体からポリペプチドを抽出し、アミロイド繊維を分解する不均一な壊死について機械的洞察を提供しました。PDBは、PDBとEMDBの両方を介して、構造生物学データのキュレーション、評価、および分散における現在の成功のためのフレームワークを提供しています。

This review contains a personal account of the role played by the PDB in the development of the field of molecular chaperones and protein homeostasis, from the viewpoint of someone who experienced the concurrent advances in the structural biology, electron microscopy, and chaperone fields. The emphasis is on some key structures, including those of Hsp70, GroEL, Hsp90, and small heat shock proteins, that were determined as the molecular chaperone concept and systems for protein quality control were emerging. These structures were pivotal in demonstrating how seemingly nonspecific chaperones could assist the specific folding pathways of a variety of substrates. Moreover, they have provided mechanistic insights into the ATPase machinery of complexes such as GroEL/GroES that promote unfolding and folding and the disaggregases that extract polypeptides from large aggregates and disassemble amyloid fibers. The PDB has provided a framework for the current success in curating, evaluating, and distributing structural biology data, through both the PDB and the EMDB.