癌におけるゴルジ構造タンパク質とグリコシル化欠陥の変化

分泌経路およびエンドサイトーシス経路の中央のハブとして、ゴルジ装置はカルゴスの流れを継続的に受け取り、細胞内の主要な加工ステーションとして機能します。その動的な性質のため、タンパク質と脂質のノンストップの人身売買におけるゴルジの建築と機能を維持するために、洗練された絶えずリモデリングメカニズムを設定する必要があります。適切な機能、特にタンパク質グリコシル化には、よく組織化されたゴルジ体構造が必要であるという豊富な証拠が蓄積されています。驚くべきことに、グリコシル化の変化は、ほとんどの癌細胞の特徴でした。癌におけるゴルジ体欠損の原因を理解するために、生理学的および病理学的条件下でゴルジ構造タンパク質を特徴付ける努力がなされてきました。このレビューは、重要なゴルジ構造タンパク質の現在の知識と腫瘍の進行との関係をまとめたものです。ゴルジ体の構造的および機能的欠陥を理解することは、グリコシル化欠陥が発生発生の原因または効果であるかどうかのパズルを解決するのに役立つ可能性があると予測しています。

As the central hub in the secretory and endocytic pathways, the Golgi apparatus continually receives the flow of cargos and serves as a major processing station in the cell. Due to its dynamic nature, a sophisticated and constantly remodeling mechanism needs to be set up to maintain the Golgi architecture and function in the non-stop trafficking of proteins and lipids. Abundant evidence has been accumulated that a well-organized Golgi structure is required for its proper functions, especially protein glycosylation. Remarkably, altered glycosylation has been a hallmark of most cancer cells. To understand the causes of Golgi defects in cancer, efforts have been made to characterize Golgi structural proteins under physiological and pathological conditions. This review summarizes the current knowledge of crucial Golgi structural proteins and their connections with tumor progression. We foresee that understanding the Golgi structural and functional defects may help solve the puzzle of whether glycosylation defect is a cause or effect of oncogenesis.