LD-Transpeptidase：ペプチドグリカン架橋剤の間では偉大な未知

ペプチドグリカン（PG）細胞壁は、細菌の形状と生存率に不可欠なポリマーです。その保護的役割は、メッシュのようなキャラクターによって提供される大部分です。したがって、ペニシリン結合タンパク質（PBPS）のようなPGクロスリンク酵素は、抗生物質の最良の標的です。しかし、PBPは50年以上脚光を浴びていますが、LD-トランスペプチダーゼ（LDT）と呼ばれる別のクラスのPGクロスリンクリンク酵素は、PG合成にあまり寄与していないようであり、したがって、ミステリーのオーラを維持しています。過去数年間、多くの研究がLDTを、β-ラクタム抗生物質、外膜の安定性、毒素送達を含むストレスへの細胞壁適応と関連付けており、これらのタンパク質の生物学的意味に光を当てています。さらに、一部の種は細胞壁に多大なLDクロスリンクを豊富に示しているため、LDTは一部の細菌の主な合成Pgトランスペプチダーゼでもあると仮定されています。このレビューでは、これらの酵素とPG生合成におけるそれらの役割を紹介し、多様な種におけるそれらの生物学的役割を理解するための最新の進歩を強調しています。

The peptidoglycan (PG) cell wall is an essential polymer for the shape and viability of bacteria. Its protective role is in great part provided by its mesh-like character. Therefore, PG-cross-linking enzymes like the penicillin-binding proteins (PBPs) are among the best targets for antibiotics. However, while PBPs have been in the spotlight for more than 50 years, another class of PG-cross-linking enzymes called LD-transpeptidases (LDTs) seemed to contribute less to PG synthesis and, thus, has kept an aura of mystery. In the last years, a number of studies have associated LDTs with cell wall adaptation to stress including β-lactam antibiotics, outer membrane stability, and toxin delivery, which has shed light onto the biological meaning of these proteins. Furthermore, as some species display a great abundance of LD-cross-links in their cell wall, it has been hypothesized that LDTs could also be the main synthetic PG-transpeptidases in some bacteria. In this review, we introduce these enzymes and their role in PG biosynthesis and we highlight the most recent advances in understanding their biological role in diverse species.