酸性条件でのシアニジン-3-O-グルコシドによるイネグルテリンフィブリルの錯化：熱安定性、結合メカニズム、および構造特性評価

酸性条件でのシアニジン-3-O-グルコシド（C3G）を伴うライスグルテリンフィブリル（RGF）の錯体は調査されました。pH 3.5のRGFは、C3Gの熱安定性に最大の保護効果をもたらしました。RGFSのC3Gの結合は発熱性であり、疎水性および静電相互作用によって駆動されました。RGFは、疎水性グループの曝露と線維表面への陽性電荷に起因する、イネグルテリン（RG）よりもC3Gとのより強い結合相互作用を示し、したがってRGFはC3Gに対してより良い保護効果を示しました。C3Gとの相互作用により、ポリペプチド鎖が再配置され、βシート含有量が減少しました。タンパク質 - ポリフェノール凝集により、RG/RGFS-C3G複合体でより大きな凝集体が観察されました。事前に形成されたRGFが相互作用のために絡み合った凝集体に再構築されたことは注目に値しました。この研究では、アントシアニンを保護するための新しいタンパク質フィブリルを提案し、酸性食品システムの安定した機能成分としてのアントシアニンの適用を拡大しました。

The complexation of rice glutelin fibrils (RGFs) with cyanidin-3-O-glucoside (C3G) at acidic condition was investigated. The RGFs at pH 3.5 had a greatest protective effect on the thermal stability of C3G. The binding of C3G for RGFs was exothermic and driven by hydrophobic and electrostatic interactions. The RGFs exhibited a stronger binding interaction with C3G than rice glutelin (RG), resulting from the exposure of hydrophobic groups and positive charges on the fibrils surface, and thus RGFs exhibited better protective effect on C3G. The interaction with C3G resulted in the rearrangement of polypeptide chain, thereby reducing the β-sheet content. The larger aggregates were observed in RG/RGFs-C3G complexes due to protein-polyphenols aggregation. It was noteworthy that the pre-formed RGFs were restructured into entangled aggregates due to the interaction. This study proposed a novel protein fibril to protect anthocyanins, expanding the application of anthocyanins as stable and functional ingredients in acidic food systems.