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本質的に、ラットの精子のすべてのセレンは、精子ミトコンドリアを囲むカプセルに閉じ込められたMR 15,000-17,000のポリペプチドに結合しています。隔離された75SEラベルのカルボキシメチル化ミトコンドリアカプセルタンパク質(MCP)の等電気焦点は、PI4.6で主要な電荷異性体を持つ少なくとも4つの放射性成分の存在を明らかにします。精子セレノプロテインは、2次元電気泳動中の放射能とタンパク質染色の正確な偶然によって判断されるように、MCPと同一であると思われます。腹腔内75SE注射後のラットcaput caput epermatozoaの75se標識の時間パターンは、75SEへの最大のMCPへの最大組み込みがステップ7段階の12の精子細胞で発生し、75SEの取り込みが精子発生のステップ15で停止することを示唆しています。したがって、ラット精巣における精子セレノプロテインの発達的外観は、マウス精巣でMCPについて報告されたものに数日遅れて遅れるように見え、未熟な生殖細胞におけるセレンを含まないMCPの存在を示唆しています。21、28日、90日の75日の精巣への75SE注射後24時間後の精巣細胞内画分のSDSゲル電気泳動分析は、精子セレノプロタン剤が最初に非常に低濃度で非常に低い濃度で濃度が低いことを示し、その濃度は初期精巣形成中に急激に増加することを示しています。追加の75SEラベルポリペプチドがゲルで検出され、そのほとんどはMCPよりも高分子量の高分子量です。これらのうち少なくとも2つ(MR 47,000および54,000)は、成人の精巣への注射後5〜24時間後の標識の著しい減少を示しました。
本質的に、ラットの精子のすべてのセレンは、精子ミトコンドリアを囲むカプセルに閉じ込められたMR 15,000-17,000のポリペプチドに結合しています。隔離された75SEラベルのカルボキシメチル化ミトコンドリアカプセルタンパク質(MCP)の等電気焦点は、PI4.6で主要な電荷異性体を持つ少なくとも4つの放射性成分の存在を明らかにします。精子セレノプロテインは、2次元電気泳動中の放射能とタンパク質染色の正確な偶然によって判断されるように、MCPと同一であると思われます。腹腔内75SE注射後のラットcaput caput epermatozoaの75se標識の時間パターンは、75SEへの最大のMCPへの最大組み込みがステップ7段階の12の精子細胞で発生し、75SEの取り込みが精子発生のステップ15で停止することを示唆しています。したがって、ラット精巣における精子セレノプロテインの発達的外観は、マウス精巣でMCPについて報告されたものに数日遅れて遅れるように見え、未熟な生殖細胞におけるセレンを含まないMCPの存在を示唆しています。21、28日、90日の75日の精巣への75SE注射後24時間後の精巣細胞内画分のSDSゲル電気泳動分析は、精子セレノプロタン剤が最初に非常に低濃度で非常に低い濃度で濃度が低いことを示し、その濃度は初期精巣形成中に急激に増加することを示しています。追加の75SEラベルポリペプチドがゲルで検出され、そのほとんどはMCPよりも高分子量の高分子量です。これらのうち少なくとも2つ(MR 47,000および54,000)は、成人の精巣への注射後5〜24時間後の標識の著しい減少を示しました。
Essentially all of the selenium in the rat spermatozoon is bound to a polypeptide of Mr 15,000-17,000 confined to the capsule that surrounds the sperm mitochondria. Isoelectric focussing of isolated 75Se-labelled, carboxymethylated mitochondrial capsule protein (MCP) reveals the presence of at least four radioactive components, with a predominant charge isomer at pI4.6. The sperm selenoprotein appears to be identical with MCP, as judged by the exact coincidence of radioactivity and protein stain during two-dimensional electrophoresis. The temporal pattern of 75Se-labelling of rat caput epididymal spermatozoa after intratesticular 75Se injection suggests that maximum incorporation of 75Se into MCP occurs in step 7-step 12 spermatids and that 75Se uptake ceases during step 15 of spermiogenesis. The developmental appearance of sperm selenoprotein in rat testis therefore appears to lag several days behind that reported for MCP in mouse testis, suggesting the presence of selenium-free MCP in immature germ cells. SDS gel electrophoretic analysis of testis subcellular fractions 24 h after 75Se injection into rat testis at 21, 28 and 90 days of age indicates that sperm selenoprotein first appears in very low concentration during late meiosis and that its concentration increases sharply during early spermiogenesis. Additional 75Se-labelled polypeptides were detected on the gels, most of them of higher molecular weight than MCP. At least two of these (Mr 47,000 and 54,000) displayed a marked decrease in labelling between 5 and 24 h after injection into adult testis, coincident with a comparable increase in 75Se-labelled MCP, indicating that they may be precursors of MCP.
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