ヒトT細胞分化に関連する疎水性タンパク質であるMALのcDNAクローニングとシーケンス

T細胞分化の中間および後期段階で発現するヒトcDNAを分離しました。cDNAは、疎水性リーダーペプチド配列を欠くMALと呼ばれる非常に疎水性タンパク質をコードし、短い親水性セグメントによって分離された4つの潜在的な膜貫通ドメインを含んでいます。MALタンパク質の予測された構成は、原形質膜に毛穴またはチャネルを形成し、脂質二重層全体の水溶性分子およびイオンのトランスポーターとして作用すると考えられている積分タンパク質の構造に似ています。T細胞受容体とT11抗原の両方を発現するT細胞株のパネルにおけるMAL mRNAの存在は、MALがT11またはT細胞受容体経路のいずれかを介して活性化されたT細胞の膜シグナル伝達に関与している可能性があることを示唆しています。

We have isolated a human cDNA that is expressed in the intermediate and late stages of T-cell differentiation. The cDNA encodes a highly hydrophobic protein, termed MAL, that lacks a hydrophobic leader peptide sequence and contains four potential transmembrane domains separated by short hydrophilic segments. The predicted configuration of the MAL protein resembles the structure of integral proteins that form pores or channels in the plasma membrane and that are believed to act as transporters of water-soluble molecules and ions across the lipid bilayer. The presence of MAL mRNA in a panel of T-cell lines that express both the T-cell receptor and the T11 antigen suggests that MAL may be involved in membrane signaling in T cells activated via either T11 or T-cell receptor pathways.