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mBio2022Apr26Vol.13issue(2)

Streptomyces coelicolorにおける細胞壁のリモデリングにおける溶解性多糖モンオキシゲナーゼの役割

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

ペプチドグリカンは、細菌細胞壁の主要な構成要素であり、細胞に保護を提供するための重要な決定要因です。ペプチドグリカンに加えて、多くの細菌は細胞壁の一部となる他のグリカンを合成します。Streptomycetesは先端に成長し、そこでは外表面で露出しているグリカンを合成しますが、そこに到達する方法は不明です。ここでは、Streptomyces Coelicolorの細胞表面に頂端グリカンが沈着することは、2つの重要な酵素、グルカナーゼCSLZと溶解菌モノオキシゲナーゼLPMPに依存することを示しています。これらの酵素の活性は、ペプチドグリカンの局所的なリモデリングと分解を可能にし、これがグリカンの通過を促進することを提案します。両方の酵素がないことは、形態学的発達を防ぐだけでなく、リゾチームへの株を感作します。溶菌性多糖モノオキシゲナーゼが微生物で一般的に見られることを考えると、細胞壁のリモデリングにおけるこの新たに特定された生物学的役割は広まっている可能性があります。重要な溶解性多糖類モノオキシゲナーゼは、産業では、反発性多糖基質の効率的な分解のために使用されています。ごく最近になって、私たちは彼らの重要な生物学的役割のいくつかを評価し始めました。この記事では、これらの酵素が細菌細胞壁の保存された成分であるペプチドグリカンのリモデリングに関与しているという証拠を提供します。溶菌性多糖モノオキシゲナーゼが微生物で一般的に見られることを考えると、細胞壁のリモデリングにおけるこの新たに特定された生物学的役割は広まっている可能性があります。

ペプチドグリカンは、細菌細胞壁の主要な構成要素であり、細胞に保護を提供するための重要な決定要因です。ペプチドグリカンに加えて、多くの細菌は細胞壁の一部となる他のグリカンを合成します。Streptomycetesは先端に成長し、そこでは外表面で露出しているグリカンを合成しますが、そこに到達する方法は不明です。ここでは、Streptomyces Coelicolorの細胞表面に頂端グリカンが沈着することは、2つの重要な酵素、グルカナーゼCSLZと溶解菌モノオキシゲナーゼLPMPに依存することを示しています。これらの酵素の活性は、ペプチドグリカンの局所的なリモデリングと分解を可能にし、これがグリカンの通過を促進することを提案します。両方の酵素がないことは、形態学的発達を防ぐだけでなく、リゾチームへの株を感作します。溶菌性多糖モノオキシゲナーゼが微生物で一般的に見られることを考えると、細胞壁のリモデリングにおけるこの新たに特定された生物学的役割は広まっている可能性があります。重要な溶解性多糖類モノオキシゲナーゼは、産業では、反発性多糖基質の効率的な分解のために使用されています。ごく最近になって、私たちは彼らの重要な生物学的役割のいくつかを評価し始めました。この記事では、これらの酵素が細菌細胞壁の保存された成分であるペプチドグリカンのリモデリングに関与しているという証拠を提供します。溶菌性多糖モノオキシゲナーゼが微生物で一般的に見られることを考えると、細胞壁のリモデリングにおけるこの新たに特定された生物学的役割は広まっている可能性があります。

Peptidoglycan is a major constituent of the bacterial cell wall and an important determinant for providing protection to cells. In addition to peptidoglycan, many bacteria synthesize other glycans that become part of the cell wall. Streptomycetes grow apically, where they synthesize a glycan that is exposed at the outer surface, but how it gets there is unknown. Here, we show that deposition of the apical glycan at the cell surface of Streptomyces coelicolor depends on two key enzymes, the glucanase CslZ and the lytic polysaccharide monooxygenase LpmP. Activity of these enzymes allows localized remodeling and degradation of the peptidoglycan, and we propose that this facilitates passage of the glycan. The absence of both enzymes not only prevents morphological development but also sensitizes strains to lysozyme. Given that lytic polysaccharide monooxygenases are commonly found in microbes, this newly identified biological role in cell wall remodeling may be widespread. IMPORTANCE Lytic polysaccharide monooxygenases are used in industry for the efficient degradation of recalcitrant polysaccharide substrates. Only recently, we have begun to appreciate some of their important biological roles. In this article, we provide evidence that these enzymes are involved in remodeling peptidoglycan, which is a conserved component of the bacterial cell wall. Given that lytic polysaccharide monooxygenases are commonly found in microbes, this newly identified biological role in cell wall remodeling may be widespread.

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