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Journal of hazardous materials2022Jul15Vol.434issue()

インドール代謝新しい、インドール分解性の新しい分散型嫌気性分離酸エンテロコッカスhirae gdias-5におけるメカニズム

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

インドールは、自然界で広まっている種間および王間シグナル伝達分子です。家畜の廃棄物の大量のインドールは、劣化することを困難にし、深刻なマロドールを引き起こします。それを排除する効率的で環境に優しい方法を特定することは、飼育の持続可能な開発のための緊急の仕事です。生体変換は広く受け入れられている手段ですが、特に嫌気性条件下では、インドール微生物分解のメカニズムはほとんど理解されていません。ここでは、新しい腸球菌HiraeがGDIAS-5を分離し、28時間以内に100 mg/lのインドールを効果的に分解して、28時間以内に嫌気的に分解しました。インドール分解では、3つの中間体(オキシインドール、イザチン、およびカテコール)が同定され、カテコールはメタ切断の異化経路によってさらに分解されました。GDIAS-5インドール利用の2つの重要なプロセスが発見されました。1つはFe(III)の取り込みと還元であり、これはインドール酸化と結合する重要なプロセスである可能性があり、もう1つはインドールの酸化と代謝に直接関与する経路全体です。さらに、インドール酸化インドール - イザチン経路を介したインドール酸化の原因となるモノオキシゲナーゼYCNEが初めて同定されました。バイオインフォマティック分析により、E。hiraeのYcneが他の種のモノオキシゲナーゼから系統発生的に分離した枝を形成したことが示されました。これらの発見は、インドール分解細菌の合成生物学的再構築のための新しいターゲットと戦略を提供します。

インドールは、自然界で広まっている種間および王間シグナル伝達分子です。家畜の廃棄物の大量のインドールは、劣化することを困難にし、深刻なマロドールを引き起こします。それを排除する効率的で環境に優しい方法を特定することは、飼育の持続可能な開発のための緊急の仕事です。生体変換は広く受け入れられている手段ですが、特に嫌気性条件下では、インドール微生物分解のメカニズムはほとんど理解されていません。ここでは、新しい腸球菌HiraeがGDIAS-5を分離し、28時間以内に100 mg/lのインドールを効果的に分解して、28時間以内に嫌気的に分解しました。インドール分解では、3つの中間体(オキシインドール、イザチン、およびカテコール)が同定され、カテコールはメタ切断の異化経路によってさらに分解されました。GDIAS-5インドール利用の2つの重要なプロセスが発見されました。1つはFe(III)の取り込みと還元であり、これはインドール酸化と結合する重要なプロセスである可能性があり、もう1つはインドールの酸化と代謝に直接関与する経路全体です。さらに、インドール酸化インドール - イザチン経路を介したインドール酸化の原因となるモノオキシゲナーゼYCNEが初めて同定されました。バイオインフォマティック分析により、E。hiraeのYcneが他の種のモノオキシゲナーゼから系統発生的に分離した枝を形成したことが示されました。これらの発見は、インドール分解細菌の合成生物学的再構築のための新しいターゲットと戦略を提供します。

Indole is an inter-species and inter-kingdom signaling molecule widespread in the natural world. A large amount of indole in livestock wastes makes it difficult to be degraded, which causes serious malodor. Identifying efficient and eco-friendly ways to eliminate it is an urgent task for the sustainable development of husbandry. While bioconversion is a widely accepted means, the mechanism of indole microbial degradation is little understood, especially under anaerobic conditions. Herein, a new Enterococcus hirae isolate GDIAS-5, effectively degraded 100 mg/L indole within 28 h aerobically or 5 days anaerobically. Three intermediates (oxindole, isatin, and catechol) were identified in indole degradation, and catechol was further degraded by a meta-cleavage catabolic pathway. Two important processes for GDIAS-5 indole utilization were discovered. One is Fe(III) uptake and reduction, which may be a critical process that is coupled with indole oxidation, and the other is the entire pathway directly involved in indole oxidation and metabolism. Furthermore, monooxygenase ycnE responsible for indole oxidation via the indole-oxindole-isatin pathway was identified for the first time. Bioinformatic analyses showed that ycnE from E. hirae formed a phylogenetically separate branch from monooxygenases of other species. These findings provide new targets and strategies for synthetic biological reconstruction of indole-degrading bacteria.

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