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Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America1987May01Vol.84issue(10)

ホタルルシフェラーゼは、哺乳類細胞のペルオキシソームを標的としています

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
  • Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.
概要
Abstract

ペルオキシソームに存在することが知られているいくつかの酵素は広範囲に研究されていますが、これらのタンパク質のペルオキシソームへの輸送に関与するアミノ酸配列は記載されていません。推定ペルオキシソーム標的配列の測定に向けた最初のステップとして、モンキー児細胞およびモンキー児細胞およびEC 1.13.12.7]およびモナ児腎細胞およびEC 1.13.12.7)、およびモンキー児細胞およびEC 1.13.12.7)、ホタルルシフェラーゼ[フォトニュス - ルシフェリン:酸素4-オキシドレダクターゼ(酸素4-オキシドレダクターゼ)をコードするcDNAを発現させました。遺伝子の産物はペルオキシソームに輸送されることがわかりました。ルシフェラーゼは、ホタル(Photinus pyralis)に由来し、ペルオキシソームでも見られるホタルのランタン器官の細胞に合成および保存されています。このタンパク質がそのような異なる生物の細胞で同様に標的とされているという事実は、ペルオキシソームへのタンパク質輸送のプロセスが進化を通じて高度に保存されていることを示唆しています。

ペルオキシソームに存在することが知られているいくつかの酵素は広範囲に研究されていますが、これらのタンパク質のペルオキシソームへの輸送に関与するアミノ酸配列は記載されていません。推定ペルオキシソーム標的配列の測定に向けた最初のステップとして、モンキー児細胞およびモンキー児細胞およびEC 1.13.12.7]およびモナ児腎細胞およびEC 1.13.12.7)、およびモンキー児細胞およびEC 1.13.12.7)、ホタルルシフェラーゼ[フォトニュス - ルシフェリン:酸素4-オキシドレダクターゼ(酸素4-オキシドレダクターゼ)をコードするcDNAを発現させました。遺伝子の産物はペルオキシソームに輸送されることがわかりました。ルシフェラーゼは、ホタル(Photinus pyralis)に由来し、ペルオキシソームでも見られるホタルのランタン器官の細胞に合成および保存されています。このタンパク質がそのような異なる生物の細胞で同様に標的とされているという事実は、ペルオキシソームへのタンパク質輸送のプロセスが進化を通じて高度に保存されていることを示唆しています。

Although several enzymes known to reside in peroxisomes have been studied extensively, no cis-acting amino acid sequences involved in the transport of these proteins to peroxisomes have been described. As a first step towards the determination of a putative peroxisomal targeting sequence, we have expressed the cDNA encoding the firefly luciferase [Photinus-luciferin:oxygen 4-oxidoreductase (decarboxylating, ATP-hydrolyzing), EC 1.13.12.7] in monkey kidney cells and found that the product of the gene is transported to peroxisomes. Luciferase is derived from the firefly (Photinus pyralis) and is synthesized and stored in the cells of the firefly's lantern organ, where it is also found in peroxisomes. The fact that this protein is similarly targeted in cells from such different organisms suggests that the process of protein transport to peroxisomes has been highly conserved through evolution.

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