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Glycobiology2022Aug18Vol.32issue(9)

野生と家畜の動物は、Neu5ACおよびNeu5GCシアル酸をさまざまに表示します

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

シアル酸は、いくつかのウイルスによって受容体として使用され、連鎖型またはC-5の修飾の変動は結合特性に影響します。複数のウイルスの種の障壁は、α2,3またはα2,6結合シアル酸のために存在します。シアル酸のC-5位置を修飾して、N-アセチルネーラミン酸(Neu5AC)またはN-グリコリルネーラミン酸(Neu5GC)を形成することができます。胃腸炎コロナウイルス。Neu5GCは、豚や馬などのほとんどの哺乳類に存在しますが、人間、フェレット、犬には存在しません。ただし、野生生物種のC-5含有量や、N結合グリカンまたはグリコリピッドに存在するC-5修飾シアル酸の数についてはほとんど知られていない。以前に開発された組織マイクロアレイシステムを使用して、Neu5GCに特異的な2つの異なるレクチンがNeu5GCグリカンの検出レベルの変化をどのようにもたらすかを調査しました。これらのレクチンを使用して、野生のスイダエ、セルビダ科、タイガース、ヨーロッパのハリネズミにNeu5GC含有量をマッピングしました。Neu5GC含有量は、異なる種間で非常に多様であることを示しています。さらに、N結合グリカンの除去は、組織のメタノール処理を省略することによりグリコリピッドの保持中に、両方のNeu5GCレクチンの結合を減少させます。レクチン結合は増加します。これらの発見は、Neu5GCが表示される豊富な品種として、単一のレクチンではほとんど検出できないため、複数のNeu5GCレクチンを使用することの重要性を強調しています。

シアル酸は、いくつかのウイルスによって受容体として使用され、連鎖型またはC-5の修飾の変動は結合特性に影響します。複数のウイルスの種の障壁は、α2,3またはα2,6結合シアル酸のために存在します。シアル酸のC-5位置を修飾して、N-アセチルネーラミン酸(Neu5AC)またはN-グリコリルネーラミン酸(Neu5GC)を形成することができます。胃腸炎コロナウイルス。Neu5GCは、豚や馬などのほとんどの哺乳類に存在しますが、人間、フェレット、犬には存在しません。ただし、野生生物種のC-5含有量や、N結合グリカンまたはグリコリピッドに存在するC-5修飾シアル酸の数についてはほとんど知られていない。以前に開発された組織マイクロアレイシステムを使用して、Neu5GCに特異的な2つの異なるレクチンがNeu5GCグリカンの検出レベルの変化をどのようにもたらすかを調査しました。これらのレクチンを使用して、野生のスイダエ、セルビダ科、タイガース、ヨーロッパのハリネズミにNeu5GC含有量をマッピングしました。Neu5GC含有量は、異なる種間で非常に多様であることを示しています。さらに、N結合グリカンの除去は、組織のメタノール処理を省略することによりグリコリピッドの保持中に、両方のNeu5GCレクチンの結合を減少させます。レクチン結合は増加します。これらの発見は、Neu5GCが表示される豊富な品種として、単一のレクチンではほとんど検出できないため、複数のNeu5GCレクチンを使用することの重要性を強調しています。

Sialic acids are used as a receptor by several viruses and variations in the linkage type or C-5 modifications affect the binding properties. A species barrier for multiple viruses is present due to α2,3- or α2,6-linked sialic acids. The C-5 position of the sialic acid can be modified to form N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac) or N-glycolylneuraminic acid (Neu5Gc), which acts as a determinant for host susceptibility for pathogens such as influenza A virus, rotavirus, and transmissible gastroenteritis coronavirus. Neu5Gc is present in most mammals such as pigs and horses but is absent in humans, ferrets, and dogs. However, little is known about C-5 content in wildlife species or how many C-5 modified sialic acids are present on N-linked glycans or glycolipids. Using our previously developed tissue microarray system, we investigated how 2 different lectins specific for Neu5Gc can result in varying detection levels of Neu5Gc glycans. We used these lectins to map Neu5Gc content in wild Suidae, Cervidae, tigers, and European hedgehogs. We show that Neu5Gc content is highly variable among different species. Furthermore, the removal of N-linked glycans reduces the binding of both Neu5Gc lectins while retention of glycolipids by omitting methanol treatment of tissues increases lectin binding. These findings highlight the importance of using multiple Neu5Gc lectins as the rich variety in which Neu5Gc is displayed can hardly be detected by a single lectin.

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