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Griffonia simplicifolia agglutinin-I（GSA-I）およびイソレクチンGSA-I-AB3およびGSA-I-B4の結合は、いくつかのα-D-ガラクトシルおよびN-アセチルガラクトサミン溶液に親和性を有する異なるマウス組織で研究されました。脳、心筋、骨格筋では、GSA-I-Lectinコンジュゲートは、血管内皮にのみ顕著な結合を示しました。同様に、肝臓と腎臓の皮質では、GSA-I結合は、それぞれ正弦波の内皮細胞と、それぞれチューブラルおよび糸球体毛細血管と選択的に反応しました。しかし、GSA-I結合との強い反応性は、膵臓の腺房細胞、皮膚と舌の層状扁平上皮、および移行性上皮でさらに見られました。レクチンブロッティング技術と組み合わせたSDS-PAGE電気泳動は、異なる組織でさえ、同様の糖タンパク質がGSA-I結合の原因であることを示しました。Alpha-d-Galactoseの特異性を持つ別のレクチンであるMaclura Pomifera Agglutininは、主に基底膜の結合部位の明確に異なる分布を示しました。結果は、GSA-Iレクチンの結合によって認識されているいくつかのアルファD-ガラクトシル残基が、マウス組織の内皮細胞で優先的に発現し、内皮細胞が高度に特異的な表面グリコシル化パターンを提示できるというさらなる証拠を提供することを示唆しています。
Griffonia simplicifolia agglutinin-I（GSA-I）およびイソレクチンGSA-I-AB3およびGSA-I-B4の結合は、いくつかのα-D-ガラクトシルおよびN-アセチルガラクトサミン溶液に親和性を有する異なるマウス組織で研究されました。脳、心筋、骨格筋では、GSA-I-Lectinコンジュゲートは、血管内皮にのみ顕著な結合を示しました。同様に、肝臓と腎臓の皮質では、GSA-I結合は、それぞれ正弦波の内皮細胞と、それぞれチューブラルおよび糸球体毛細血管と選択的に反応しました。しかし、GSA-I結合との強い反応性は、膵臓の腺房細胞、皮膚と舌の層状扁平上皮、および移行性上皮でさらに見られました。レクチンブロッティング技術と組み合わせたSDS-PAGE電気泳動は、異なる組織でさえ、同様の糖タンパク質がGSA-I結合の原因であることを示しました。Alpha-d-Galactoseの特異性を持つ別のレクチンであるMaclura Pomifera Agglutininは、主に基底膜の結合部位の明確に異なる分布を示しました。結果は、GSA-Iレクチンの結合によって認識されているいくつかのアルファD-ガラクトシル残基が、マウス組織の内皮細胞で優先的に発現し、内皮細胞が高度に特異的な表面グリコシル化パターンを提示できるというさらなる証拠を提供することを示唆しています。
The binding of Griffonia simplicifolia agglutinin-I (GSA-I) and the isolectins GSA-I-AB3 and GSA-I-B4, having affinity for some alpha-D-galactosyl and N-acetyl galactosaminyl residues was studied in different mouse tissues. In brain, cardiac muscle and skeletal muscle, the GSA-I-lectin conjugates showed prominent binding only to blood vessel endothelia. Similarly, in the liver and kidney cortex the GSA-I-conjugates selectively reacted with endothelial cells of the sinusoids and with intertubular and glomerular capillaries, respectively. However, a strong reactivity with the GSA-I-conjugates was additionally seen in the acinar cells of the pancreas, in the stratified squamous epithelia of skin and tongue, and in transitional epithelium. SDS-PAGE electrophoresis combined with the lectin-blotting technique indicated that a similar set of glycoproteins are responsible for the GSA-I binding, even in different tissues. Another lectin with specificity for alpha-D-galactose, the Maclura pomifera agglutinin, displayed a distinctly different distribution of binding sites, mainly in the basement membranes, of all mouse tissues studied. The results suggest that some alpha-D-galactosyl residues, recognized by the binding of GSA-I lectins, are preferentially expressed in endothelial cells of mouse tissues, and also provide further evidence that endothelial cells can present a highly specific surface glycosylation pattern.
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