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かつて黄色ブドウ球菌のゲノムに存在するように注釈が付けられていたβ-炭酸脱水酵素（CA、EC 4.2.1.1）は、別の病原性細菌である哺乳類（Staphylococcus）Sciuriに属することが示されています。この酵素であるMSCCAは、一連の天然および合成アミノ酸とアミンでの活性化について調査されており、結果をエコカ大腸菌のオルソログ酵素で得られた結果と比較しています。最良のMSCCAアクティベーターは、d-his、l-およびd-dopa、4-（2-アミノエチル） - モルホリンおよびL-Asnであり、0.12-0.89 µmのKasを示しました。最も効率の低い活性化因子は、D-TyrとL-Gln（13.9-28.6 µmのKAS）でした。前述のように、酵素もアニオンとスルホンアミドによって阻害されました。内因性Ca活性化因子は、この研究トピックを非常に興味深いものにする宿主の細菌の毒性とコロニー形成に役割を果たす可能性があります。
かつて黄色ブドウ球菌のゲノムに存在するように注釈が付けられていたβ-炭酸脱水酵素（CA、EC 4.2.1.1）は、別の病原性細菌である哺乳類（Staphylococcus）Sciuriに属することが示されています。この酵素であるMSCCAは、一連の天然および合成アミノ酸とアミンでの活性化について調査されており、結果をエコカ大腸菌のオルソログ酵素で得られた結果と比較しています。最良のMSCCAアクティベーターは、d-his、l-およびd-dopa、4-（2-アミノエチル） - モルホリンおよびL-Asnであり、0.12-0.89 µmのKasを示しました。最も効率の低い活性化因子は、D-TyrとL-Gln（13.9-28.6 µmのKAS）でした。前述のように、酵素もアニオンとスルホンアミドによって阻害されました。内因性Ca活性化因子は、この研究トピックを非常に興味深いものにする宿主の細菌の毒性とコロニー形成に役割を果たす可能性があります。
A β-carbonic anhydrase (CA, EC 4.2.1.1) previously annotated to be present in the genome of Staphylococcus aureus, SauBCA, has been shown to belong to another pathogenic bacterium, Mammaliicoccus (Staphylococcus) sciuri. This enzyme, MscCA, has been investigated for its activation with a series of natural and synthetic amino acid and amines, comparing the results with those obtained for the ortholog enzyme from Escherichia coli, EcoCAβ. The best MscCA activators were D-His, L- and D-DOPA, 4-(2-aminoethyl)-morpholine and L-Asn, which showed KAs of 0.12 - 0.89 µM. The least efficient activators were D-Tyr and L-Gln (KAs of 13.9 - 28.6 µM). The enzyme was also also inhibited by anions and sulphonamides, as described earlier. Endogenous CA activators may play a role in bacterial virulence and colonisation of the host which makes this research topic of great interest.
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