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1,4-α-グルカン分岐酵素（GBE、EC 2.4.1.18）は、澱粉の新しいα-1,6分岐点の形成を触媒し、グルカンチェーンの分岐点の周波数と位置を制御するのにかけがえのない役割を果たします。デンプン業界でいくつかの潜在的なアプリケーションを提示しています。以前は、Rhodothermus obamensis STB05（Rogbe）に由来する熱安定性GBEは、澱粉の構造を修飾する優れたグリコシルトランスフェラーゼであると報告されています。しかし、これまで、移動したグルカンチェーンの長さを制御する方法は依然として課題です。Rogbeの構造分析は、アミノ酸部位489の残基が基質の還元端に接続し、結合オリゴ糖の鎖長を決定する可能性があることを示しています。ARG、GLU、GLYを使用したこのサイトでのGLNの置換により、GBEの触媒活性とトランスグリコシル化パターンでの交代が生じます。具体的には、Q489EおよびQ489R変異体は触媒活性が5〜10％増加しました。Q489Gは、活性のわずかな減少を示しています。Q489G、Q489E、およびQ489R変異体とインキュベートした野生型ROGBE、マルトデキストリン、およびQ489R変異体を含む修飾マルトデキストリンと、修飾されたモルトデキストリンのオリゴサッカル化鎖のDP <13のGlucan鎖の比の4.17％-22.43％の増加が示されます。結晶学的分析とシミュレーションを実行して、導入された突然変異によって媒介される構造的な代替を明らかにしました。これらの結果は、熱安定性グリコシルトランスフェラーゼの作用メカニズムを理解するという文脈で重要であり、多糖類のグルカン鎖を制御するためのより機能的なグリコシルトランスフェラーゼの開発に役立ちます。
1,4-α-グルカン分岐酵素（GBE、EC 2.4.1.18）は、澱粉の新しいα-1,6分岐点の形成を触媒し、グルカンチェーンの分岐点の周波数と位置を制御するのにかけがえのない役割を果たします。デンプン業界でいくつかの潜在的なアプリケーションを提示しています。以前は、Rhodothermus obamensis STB05（Rogbe）に由来する熱安定性GBEは、澱粉の構造を修飾する優れたグリコシルトランスフェラーゼであると報告されています。しかし、これまで、移動したグルカンチェーンの長さを制御する方法は依然として課題です。Rogbeの構造分析は、アミノ酸部位489の残基が基質の還元端に接続し、結合オリゴ糖の鎖長を決定する可能性があることを示しています。ARG、GLU、GLYを使用したこのサイトでのGLNの置換により、GBEの触媒活性とトランスグリコシル化パターンでの交代が生じます。具体的には、Q489EおよびQ489R変異体は触媒活性が5〜10％増加しました。Q489Gは、活性のわずかな減少を示しています。Q489G、Q489E、およびQ489R変異体とインキュベートした野生型ROGBE、マルトデキストリン、およびQ489R変異体を含む修飾マルトデキストリンと、修飾されたモルトデキストリンのオリゴサッカル化鎖のDP <13のGlucan鎖の比の4.17％-22.43％の増加が示されます。結晶学的分析とシミュレーションを実行して、導入された突然変異によって媒介される構造的な代替を明らかにしました。これらの結果は、熱安定性グリコシルトランスフェラーゼの作用メカニズムを理解するという文脈で重要であり、多糖類のグルカン鎖を制御するためのより機能的なグリコシルトランスフェラーゼの開発に役立ちます。
The 1,4-α-glucan branching enzymes (GBEs, EC 2.4.1.18) catalyze the formation of new α-1,6 branching points in starch, playing an irreplaceable role in controlling the frequency and position of branch points in glucan chains, which present several potential applications in starch industry. Previously, a thermostable GBE that originates from Rhodothermus obamensis STB05 (RoGBE) is reported to be an excellent glycosyltransferase to modify the structures of starch. However, until now, how to control the length of the transferred glucan chains is still a challenge. Structural analysis of RoGBE shows that the residue at amino acid site 489 connects with the reducing end of the substrate, which may determine the chain length of binding oligosaccharides. The substitutions of Gln at this site with Arg, Glu and Gly result in alternations at catalytic activities and transglycosylation patterns of GBE. Specifically, the Q489E, and Q489R mutants had 5-10 % increases in catalytic activities, the Q489G shows that a slight decrease in activity. versus modified maltodextrin with wild-type RoGBE, maltodextrin incubated with Q489G, Q489E, and Q489R mutants show a 4.17 %-22.43 % increase in the ratio of glucan chains with DP < 13 in the oligosaccharide chains of modified maltodextrin. Crystallographic analyses and simulations were performed to reveal the structural alternations mediated by the introduced mutations. These results are important in the context of understanding the mechanism of action of the thermostable glycosyltransferase and can help develop more functional glycosyltransferases for controlling the glucan chains of polysaccharides.
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