ヒスチジン ブレース: ヘムに代わる天然の銅?

銅ヒスチジンブレースは、メタロプロテインの構造単位です（Proc Natl Acad Sci USA 2011、108、15079）。N末端ヒスチジンのNH2およびπ-N原子によってキレート化された銅イオン、および全体的なT字型配位幾何学で、さらなるヒスチジンのτ-N原子で構成されています（NAT Catal 2018、1、571）。HAEM含有タンパク質と同様に、ヒスチジン灰色含有タンパク質にはペルオキシゲナーゼおよび/またはオキシゲナーゼ活性があり、酸化に対する耐性、例えば溶解性多糖モノオキシゲナーゼ（LPMOS）が顕著です。さらに、ヒスチジンブレースは、異なるタンパク質構造が異なる活性を発揮する不変のユニットです。銅ヒスチジン装具またはHAEMを含むタンパク質の機能の多様性の類似性を考えると、ヒスチジン装具含有タンパク質の機能がHAEM基を含むものを複製するかどうかについて疑問が生じます。

The copper histidine brace is a structural unit in metalloproteins (Proc Natl Acad Sci USA 2011, 108, 15079). It consists of a copper ion chelated by the NH2 and π-N atom of an N-terminal histidine, and the τ-N atom of a further histidine, in an overall T-shaped coordination geometry (Nat Catal 2018, 1, 571). Like haem-containing proteins, histidine-brace-containing proteins have peroxygenase and/or oxygenase activity, where the substrates are notable for resistance to oxidation, for example, lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs). Moreover, the histidine brace is an invariant unit around which different protein structures exert different activities. Given the similarities in the diversity of function of proteins that contain either the copper histidine brace or haem, the question arises as to whether the functions of histidine brace-containing proteins duplicate those containing haem groups.