タンパク質の構造とアクアポリンの修飾

アクアポリン（AQPS）により、水分子やその他の小さな中性溶質が膜をすばやく通過させることができます。結晶学的方法または極度電子顕微鏡技術によって解決されたAQPSのタンパク質構造は、AQPモノマーが中央の水輸送ポアを形成する6つの膜を導くアルファヘリックスで構成されていることを示しています。AQPモノマーは組み立てて四量体を形成し、膜内の機能ユニットを形成し、水またはその他の小分子を輸送します。AQPの生物学的機能は、翻訳後修飾、例えばリン酸化、ユビキチン化、グリコシル化、細胞内分布、分解、タンパク質相互作用によって調節されます。AQPの修正と構造特性は、AQPの機能的なメカニズムの向上に貢献します。AQPの修正の原因となる分子メカニズム、およびゲーティングおよび輸送の特性についての洞察は、新しい治療標的または信頼できる診断および予後バイオマーカーの開発の基本であることが証明されました。

Aquaporins (AQPs) allow water molecules and other small, neutral solutes to quickly pass through membrane. The protein structures of AQPs solved by crystallographic methods or cryo-electron microscopy technology show that AQP monomer consists of six membrane-spanning alpha-helices that form the central water-transporting pore. AQP monomers assemble to form tetramers, forming the functional units in the membrane, to transport water or other small molecules. The biological functions of AQPs are regulated by posttranslational modifications, e.g., phosphorylation, ubiquitination, glycosylation, subcellular distribution, degradation and protein interactions. Modifications of AQP combined with structural properties contribute to a better functional mechanism of AQPs. Insight into the molecular mechanisms responsible for AQP modifications as well as gating and transport properties proved to be fundamental to the development of new therapeutic targets or reliable diagnostic and prognostic biomarkers.