水溶性、監視可能なペプチドおよびタンパク質架橋剤

1-ヒドロキシ-2-Nitro-4-ベンゼンスルホン酸（MAL-SAC-HNSA）の新規、自由に水溶性の異系存在架橋試薬、N-マレイミド-6-アミノカプロ酸エステルが合成され、Sulfhydryl（システイン） - キャリアタンパク質へのペプチドを含む。アミノ基との反応は、ジアニオンフェノール酸hNSAを放出します。これにより、進行中の反応の便利な分光光度定量が可能になります。MAL-SAC-HNSAは完全に水溶性であるため、その濃度を調整してアミン反応の速度を最大化し、加水分解を最小限に抑えることができます。適切なキャリアへのペプチドのコンジュゲートは、ペプチド特異的抗体を誘発し、架橋に特異的な検出可能な抗体を誘発しませんでした。

A novel, freely water-soluble, heterobifunctional crosslinking reagent, N-maleimido-6-aminocaproyl ester of 1-hydroxy-2-nitro-4-benzenesulfonic acid (mal-sac-HNSA), was synthesized and used for conjugation of sulfhydryl (cysteine)-containing peptides to carrier proteins. Reaction with amino groups releases the dianion phenolate, HNSA, which allows convenient spectrophotometric quantitation of the reaction in progress. Since mal-sac-HNSA is completely water soluble, its concentration can be adjusted to maximize the rate of amine reaction and to minimize hydrolysis. Conjugates of peptides to appropriate carriers have elicited peptide-specific antibody and did not elicit detectable antibody specific to the crosslink.