ヒト血清中のアルファ酸糖タンパク質、アルブミンおよびリポタンパク質へのカテコールアミンの結合

ヒト血清中のカテコールアミンの結合は、37度の平衡透析によって決定されました。10〜15 nmの血清濃度の場合、結合した画分は28.8 +/- 2.2％、25.7 +/- 1.7％、22.2 +/- 2.2％（+/-） - イソプロテレノール（IPR）、（+/-） -それぞれノルピネフリン（NE）および（+/-） - エピネフリン（EPI）。より高い血清濃度で飽和が発生しました。アルファ-1酸糖タンパク質（AAG）は、1つの高親和性結合部位と約10の低親和性部位を所有していました。カテコールアミンは、EPI（KD1：120 MICROM KD2：2.2 mm）の両方の結合部位の両方のクラスの両方のクラスで同じ順序でAAGに結合しました（KD1：120 MicroM、KD2：6.5 mm）（KD1：KD1：140 microM、kd2：14 mm）。ヒト血清アルブミン（HSA）およびリポタンパク質（SLP）は、カテコールアミンと不飽和方法で相互作用しました。IPRは、これらの両方の血清タンパク質画分の最強とEPIが最も弱い関連性を示しました。（ - ） - プロプラノロールは、血清中のIPRの結合を阻害し、HSAまたはSLPには分離したが、AAGに分離された。現在の結果は、AAGがヒト血清における重要なカテコールアミン結合タンパク質であることを示しています。HSAまたはSLPではなくAAGは、アドレナリン受容体刺激装置とブロッカーが共有する結合部位を所有しています。

The binding of catecholamines in human serum was determined by equilibrium dialysis at 37 degrees. For serum concentrations of 10-15 nM the bound fractions were 28.8 +/- 2.2%, 25.7 +/- 1.7% and 22.2 +/- 2.2% for (+/-)-isoproterenol (IPR), (+/-)-norepinephrine (NE) and (+/-)-epinephrine (EPI), respectively. At higher serum concentrations saturation occurred. Alpha-1 acid glycoprotein (AAG) possessed one high affinity binding site and approximately 10 low affinity sites. The catecholamines were bound to AAG with the same order of potency for both classes of binding sites: IPR (Kd1: 100 microM Kd2: 2.2 mM) greater than NE (Kd1: 120 microM, Kd2: 6.5 mM) greater than EPI (Kd1: 140 microM, Kd2: 14 mM). Human serum albumin (HSA) and lipoproteins (SLP) interacted with the catecholamines in a non-saturable manner. IPR showed the strongest and EPI the weakest association to both of these serum protein fractions. (-)-Propranolol was able to inhibit the binding of IPR in serum and to isolated AAG, but not to HSA or to SLP. The present results show that AAG is an important catecholamine-binding protein in human serum. AAG, but not HSA or SLP, possesses binding sites shared by adrenergic receptor stimulators and blockers.