L-乳酸結合化学量論の測定と、パヌリルスnaturtusヘモシアニンからの構造的に異なるホモヘキサマーのアロステリック相互作用の違い

パヌリス中断のヘモシアニンからの構造的に異なるサブユニットの役割は、再組み立てされたホモヘキサマーの酸素結合特性の分析によって調査されました。サブユニットAとBから再組み立てされたHomohexamersは、協調性酸素結合を示しましたが、サブユニットCはそうではありませんでした。サブユニットBおよびCからのホモヘキサマーの酸素親和性は、L乳酸の添加により特異的に増加しましたが、サブユニットAの酸素はそうではありませんでした。サブユニットBのネイティブヘキサマーとホモヘキサマーの両方は、ヘキサマーごとに約1つの酸素結合乳酸結合部位を持っています。

The role of structurally distinct subunits from the hemocyanin of Panulirus interruptus was investigated by the analysis of the oxygen-binding properties of reassembled homohexamers. Homohexamers reassembled from subunits a and b exhibited cooperative oxygen binding, whereas subunit c did not. The oxygen affinity of homohexamers from subunits b and c was specifically increased by the addition of L-lactate, whereas that of subunit a was not. Both native hexamers and the homohexamers from subunit b have approximately one oxygen-linked lactate binding site per hexamer.