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寒天はガラクトンであり、赤い藻類の細胞壁の主要な成分です。寒天は、特定の微生物によってのみ代謝されます。β-アガロール分解経路の最後のステップは、α-ネオアガルオリゴ糖加水素（α-NAOSH）によって媒介され、ネオガロビオースをd-ガラクトースと3,6-アンヒドロ-α-L-ガラクトースに切断します。本研究では、Streptomyces coelicolor A3（2）で2つのα-NAOSHS、SCO3481とSCO3479が同定されました。SCO3481（370アミノ酸、41.12 kDa）およびSCO3479（995アミノ酸、108.8 kDa）は、α-（1,3）グリコシド結合の触媒を触媒しました。アニドロ-α-L-ガラクトース。どちらも分泌のためのシグナルペプチドのない細胞内タンパク質でした。これまでに報告されたすべてのα-Naoshsと同様に、SCO3481はグリコシルヒドロラーゼ（GH）117ファミリーに属し、二量体を形成しました。一方、SCO3479は、β-ガラクトシダーゼドメインを持つGH2ファミリーに属する大きなモノマーα-NAOSHでした。SCO3479は、乳糖および人工基質に対するβ-ガラクトシダーゼ活性もはっきりと示しましたが、SCO3481は明らかにしませんでした。α-NAOSHの最適条件は、SCO3481でpH 6.0および25°C、SCO3479でpH 6.0および30°Cでした。酵素活性は、SCO3481のCO2+およびSCO3479のMg2+によって強化されました。SCO3479のβ-ガラクトシダーゼ活性は、pH 7.0および50°Cで最大であり、Mg2+で増加しました。各酵素の運動パラメーターでは、多くの違いが明らかでした。SCO3481はGH117ファミリーの典型ですが、SCO3479はGH2ファミリーで最初に報告された新しいα-Naoshです。SCO3479は、α-NAOSHおよびβ-ガラクトシダーゼ活性を備えたユニークな二機能酵素であり、産業用途に多くの利点があります。重要なポイント：•SCO3481は、GH117に属する二量体α-ネオガルオリゴ糖加水分野です。•SCO3479は、GH2に属するモノマーα-ネオガルオリゴ糖加水素です。•SCO3479は、β-ガラクトシダーゼとしても作用する斬新でユニークな二機能酵素です。
寒天はガラクトンであり、赤い藻類の細胞壁の主要な成分です。寒天は、特定の微生物によってのみ代謝されます。β-アガロール分解経路の最後のステップは、α-ネオアガルオリゴ糖加水素（α-NAOSH）によって媒介され、ネオガロビオースをd-ガラクトースと3,6-アンヒドロ-α-L-ガラクトースに切断します。本研究では、Streptomyces coelicolor A3（2）で2つのα-NAOSHS、SCO3481とSCO3479が同定されました。SCO3481（370アミノ酸、41.12 kDa）およびSCO3479（995アミノ酸、108.8 kDa）は、α-（1,3）グリコシド結合の触媒を触媒しました。アニドロ-α-L-ガラクトース。どちらも分泌のためのシグナルペプチドのない細胞内タンパク質でした。これまでに報告されたすべてのα-Naoshsと同様に、SCO3481はグリコシルヒドロラーゼ（GH）117ファミリーに属し、二量体を形成しました。一方、SCO3479は、β-ガラクトシダーゼドメインを持つGH2ファミリーに属する大きなモノマーα-NAOSHでした。SCO3479は、乳糖および人工基質に対するβ-ガラクトシダーゼ活性もはっきりと示しましたが、SCO3481は明らかにしませんでした。α-NAOSHの最適条件は、SCO3481でpH 6.0および25°C、SCO3479でpH 6.0および30°Cでした。酵素活性は、SCO3481のCO2+およびSCO3479のMg2+によって強化されました。SCO3479のβ-ガラクトシダーゼ活性は、pH 7.0および50°Cで最大であり、Mg2+で増加しました。各酵素の運動パラメーターでは、多くの違いが明らかでした。SCO3481はGH117ファミリーの典型ですが、SCO3479はGH2ファミリーで最初に報告された新しいα-Naoshです。SCO3479は、α-NAOSHおよびβ-ガラクトシダーゼ活性を備えたユニークな二機能酵素であり、産業用途に多くの利点があります。重要なポイント：•SCO3481は、GH117に属する二量体α-ネオガルオリゴ糖加水分野です。•SCO3479は、GH2に属するモノマーα-ネオガルオリゴ糖加水素です。•SCO3479は、β-ガラクトシダーゼとしても作用する斬新でユニークな二機能酵素です。
Agar is a galactan and a major component of the red algal cell wall. Agar is metabolized only by specific microorganisms. The final step of the β-agarolytic pathway is mediated by α-neoagarooligosaccharide hydrolase (α-NAOSH), which cleaves neoagarobiose to D-galactose and 3,6-anhydro-α-L-galactose. In the present study, two α-NAOSHs, SCO3481 and SCO3479, were identified in Streptomyces coelicolor A3(2). SCO3481 (370 amino acids, 41.12 kDa) and SCO3479 (995 amino acids, 108.8 kDa) catalyzed the hydrolysis of the α-(1,3) glycosidic bonds of neoagarobiose, neoagarotetraose, and neoagarohexaose at the nonreducing ends, releasing 3,6-anhydro-α-L-galactose. Both were intracellular proteins without any signal peptides for secretion. Similar to all α-NAOSHs reported to date, SCO3481 belonged to the glycosyl hydrolase (GH) 117 family and formed dimers. On the other hand, SCO3479 was a large monomeric α-NAOSH belonging to the GH2 family with a β-galactosidase domain. SCO3479 also clearly showed β-galactosidase activity toward lactose and artificial substrates, but SCO3481 did not. The optimum conditions for α-NAOSH were pH 6.0 and 25 °C for SCO3481, and pH 6.0 and 30 °C for SCO3479. Enzymatic activity was enhanced by Co2+ for SCO3481 and Mg2+ for SCO3479. The β-galactosidase activity of SCO3479 was maximum at pH 7.0 and 50 °C and was increased by Mg2+. Many differences were evident in the kinetic parameters of each enzyme. Although SCO3481 is typical of the GH117 family, SCO3479 is a novel α-NAOSH that was first reported in the GH2 family. SCO3479, a unique bifunctional enzyme with α-NAOSH and β-galactosidase activities, has many advantages for industrial applications. KEY POINTS: • SCO3481 is a dimeric α-neoagarooligosaccharide hydrolase belonging to GH117. • SCO3479 is a monomeric α-neoagarooligosaccharide hydrolase belonging to GH2. • SCO3479 is a novel and unique bifunctional enzyme that also acts as a β-galactosidase.
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