浸透圧ストレス活性化受容体様キナーゼDPY1は、SenRK2キナーゼの活性化と干ばつ耐性を媒介します

植物ゲノムは、細胞表面に局在する多くの受容体様キナーゼ（RLK）をコードし、さまざまな環境の手がかりを認識して、下流のシグナル伝達カスケードを開始します。これらのRLKが植物の脱水ストレスシグナル伝達に参加するかどうかはほとんど不明です。ロイシンリッチリピート（LRR）-RLKであるDroopy Leaf 1（DPY1）は、最近、Foxtail Millet（Setaria italica）の初期ブラシノステロイドシグナル伝達を調整することにより、植物構造を調節することが示されました。ここでは、dpy1が干ばつストレスへのフォクステールキビの順応に不可欠であることを示しています。dpy1は浸透圧ストレスに応じてリン酸化および活性化することができ、浸透圧ストレス誘発性のグローバルなリン酸化イベントの半分以上に必要です。。DPY1は、ストレス活性化プロテインキナーゼ6（SAPK6、サブクラスI SNRK2）の上流に作用し、完全なSAPK6活性化に必要であり、それにより、下流遺伝子の調節が干ばつストレスに対する反応を導くことができます。これらのシグナル伝達イベントは、大部分がDPY1を介したブラシノステロイドシグナル伝達とは無関係です。DPY1-SAPK6モジュールは種子植物に固有であり、先祖の非シード植物には存在しません。私たちの発見は、浸透圧ストレスシグナル伝達に不可欠な役割を果たし、細胞表面でSNRK2活性化を媒介する脱水ストレス活性化RLKを明らかにしています。

Plant genomes encode many receptor-like kinases (RLKs) that localize to the cell surface and perceive a wide variety of environmental cues to initiate downstream signaling cascades. Whether these RLKs participate in dehydration stress signaling in plants is largely unknown. DROOPY LEAF 1 (DPY1), a leucine-rich repeat (LRR)-RLK, was recently shown to regulate plant architecture by orchestrating early brassinosteroid signaling in foxtail millet (Setaria italica). Here, we show that DPY1 is essential for the acclimation of foxtail millet to drought stress. DPY1 can be phosphorylated and activated in response to osmotic stress, and is required for more than half of osmotic stress-induced global phosphorylation events, including the phosphorylation of Sucrose non-fermenting kinase 2 s (SnRK2s), the central kinases involved in osmotic stress. DPY1 acts upstream of STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE 6 (SAPK6, a subclass I SnRK2) and is required for full SAPK6 activation, thereby allowing regulation of downstream genes to mount a response against drought stress. These signaling events are largely independent of DPY1-mediated brassinosteroid signaling. The DPY1-SAPK6 module is specific to seed plants and is absent in ancestral non-seed plants. Our findings reveal a dehydration stress-activated RLK that plays an indispensable role in osmotic stress signaling and mediates SnRK2 activation at the cell surface.