軟体動物 Helix pomatia の AMP デアミナーゼは、アデノシン デアミナーゼ関連成長因子 (ADGF) ファミリーの予期せぬメンバーです

我々はここで、アデノシンよりも優先してアデノシン5'一リン酸（AMP）を脱アミノ化するアデノシンデアミナーゼ関連成長因子（ADGF）の最初の存在を報告する。ADGF は、動物界全体で見られる分泌型デアミナーゼのグループで、アデノシンをイノシンに変換することでアデノシンの細胞外濃度に影響を与えます。ここで研究されたAMPデアミナーゼは、1983年にローマカタツムリHelix pomatiaから初めて単離され、生化学的に特徴づけられた。AMPデアミナーゼのアミノ酸配列の決定により、タンパク質データベースとの配列比較が可能となり、それがADGFファミリーのメンバーであることが明らかになった。ピキア・パストリスにおけるそのｃＤＮＡのクローニングおよび発現により、酵素の天然型および組換え型の生化学的特徴の比較が可能になり、それらが以前に報告された活性に対応することが確認された。特徴的ではないことに、H. pomatia AMP デアミナーゼは、アデノシンではなく AMP を優先基質として持つにもかかわらず、ADGF との類似性を示しながら、配列比較により AMP デアミナーゼ ファミリーとは類似していないことが判明しました。

We report here the first occurrence of an adenosine deaminase-related growth factor (ADGF) that deaminates adenosine 5' monophosphate (AMP) in preference to adenosine. The ADGFs are a group of secreted deaminases found throughout the animal kingdom that affect the extracellular concentration of adenosine by converting it to inosine. The AMP deaminase studied here was first isolated and biochemically characterized from the roman snail Helix pomatia in 1983. Determination of the amino acid sequence of the AMP deaminase enabled sequence comparisons to protein databases and revealed it as a member of the ADGF family. Cloning and expression of its cDNA in Pichia pastoris allowed the comparison of the biochemical characteristics of the native and recombinant forms of the enzyme and confirmed they correspond to the previously reported activity. Uncharacteristically, the H. pomatia AMP deaminase was determined to be dissimilar to the AMP deaminase family by sequence comparison while demonstrating similarity to the ADGFs despite having AMP as its preferred substrate rather than adenosine.