アミロプラスト沈降はlazysを再分極して植物の重力センシングを達成する

重力は植物の方向性の成長を制御し、1世紀以上前に提案された古典的な澱粉処理仮説は、特殊な細胞のアミロプラスト沈降が重力センシングを開始すると仮定していますが、分子メカニズムは特徴のままです。怠zyなタンパク質は重力症の重要な調節因子として知られており、怠zyな変異体は顕著な重力性欠陥を示します。ここでは、再配向により重力排出がトリガーをトリガーすることを報告します。マイトジェン活性化プロテインキナーゼ（MAPK）シグナル伝達媒介シグナリング媒介リン酸化リン酸化は、根腸細胞で偏っている怠zyなタンパク質です。怠zyのリン酸化は、アミロプラストの表面にある葉緑体（TOC）タンパク質の外側エンベロープ膜でのいくつかのトランスコンとの相互作用を増加させ、アミロプラスト上の怠zyなタンパク質の濃縮を促進します。その後、アミロプラスト沈降は、コルメラ細胞の原形質膜の新しい下側に移動することが怠zyを導き、そこでは怠zyが非対称のオーキシン分布と根の微分成長を誘発します。一緒に、この研究は、デンプン星の仮説である分子解釈、つまりオルガネラモーブメントトリガーされた分子極性形成を提供します。

Gravity controls directional growth of plants, and the classical starch-statolith hypothesis proposed more than a century ago postulates that amyloplast sedimentation in specialized cells initiates gravity sensing, but the molecular mechanism remains uncharacterized. The LAZY proteins are known as key regulators of gravitropism, and lazy mutants show striking gravitropic defects. Here, we report that gravistimulation by reorientation triggers mitogen-activated protein kinase (MAPK) signaling-mediated phosphorylation of Arabidopsis LAZY proteins basally polarized in root columella cells. Phosphorylation of LAZY increases its interaction with several translocons at the outer envelope membrane of chloroplasts (TOC) proteins on the surface of amyloplasts, facilitating enrichment of LAZY proteins on amyloplasts. Amyloplast sedimentation subsequently guides LAZY to relocate to the new lower side of the plasma membrane in columella cells, where LAZY induces asymmetrical auxin distribution and root differential growth. Together, this study provides a molecular interpretation for the starch-statolith hypothesis: the organelle-movement-triggered molecular polarity formation.