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エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ（ENGASES）は、N結合グリカンを加水分解する酵素です。多くのエンジンが特徴付けられていますが、多分岐型複合型N-グリカンに対する加水分解活性と同定されている人はほとんどいません。この研究では、データベースの検索と系統解析に基づいて、Barnesiella Intestinihominisから3人の候補者Engaseが特定されました。ドメイン検索では、3人の候補すべてのN X Eモチーフが識別され、グリコシルヒドロラーゼファミリー85（GH85）のメンバーであることを示唆しています。Endo-Bin1、Endo-Bin2、およびEndo-Bin3という名前の3つの候補Engaseは、大腸菌細胞で発現し、N-グリカンおよび糖タンパク質に対する加水分解活性を高性能液体クロマトグラフィー分析とSDS-PAGE分析により測定しました。すべてのエンゲージは糖タンパク質に対して加水分解活性を示しましたが、エンドビン2とエンドビン3のみがピリジルアミネートN-グリカンに対して加水分解活性を示しました。Endo-Bin1、Endo-Bin2、およびEnd-Bin3の最適pHは、それぞれpH 6.5、4.0、および7.0でした。ピリジルアミン化N-グリカンに対するEndo-bin2およびEndo-bin3の基質特異性を測定し、2つのエンドビン酵素がガラクトースまたはα2,6リンクされた双腸複合型N-グリカンを好む同様の基質特異性を示したことがわかりました。非還元末端のシアル酸残基。Endo-Bin2とEndo-Bin3は、マルチ分割型複合型Nグリカンを加水分解することもできました。SDS-PAGE分析により、すべてのエンドビン酵素は、リツキシマブ、トランスフェリン、フェトゥインなどの糖タンパク質から複雑な型N-グリカンを放出できることが明らかになりました。B. Intestinihominisは、宿主細胞からの複雑な型N-グリカンの利用を促進するためのエンゲージを持っていると予想しています。これらの発見には、糖タンパク質のN-グリカンリモデリングと医薬品の発生に応用があります。
エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ（ENGASES）は、N結合グリカンを加水分解する酵素です。多くのエンジンが特徴付けられていますが、多分岐型複合型N-グリカンに対する加水分解活性と同定されている人はほとんどいません。この研究では、データベースの検索と系統解析に基づいて、Barnesiella Intestinihominisから3人の候補者Engaseが特定されました。ドメイン検索では、3人の候補すべてのN X Eモチーフが識別され、グリコシルヒドロラーゼファミリー85（GH85）のメンバーであることを示唆しています。Endo-Bin1、Endo-Bin2、およびEndo-Bin3という名前の3つの候補Engaseは、大腸菌細胞で発現し、N-グリカンおよび糖タンパク質に対する加水分解活性を高性能液体クロマトグラフィー分析とSDS-PAGE分析により測定しました。すべてのエンゲージは糖タンパク質に対して加水分解活性を示しましたが、エンドビン2とエンドビン3のみがピリジルアミネートN-グリカンに対して加水分解活性を示しました。Endo-Bin1、Endo-Bin2、およびEnd-Bin3の最適pHは、それぞれpH 6.5、4.0、および7.0でした。ピリジルアミン化N-グリカンに対するEndo-bin2およびEndo-bin3の基質特異性を測定し、2つのエンドビン酵素がガラクトースまたはα2,6リンクされた双腸複合型N-グリカンを好む同様の基質特異性を示したことがわかりました。非還元末端のシアル酸残基。Endo-Bin2とEndo-Bin3は、マルチ分割型複合型Nグリカンを加水分解することもできました。SDS-PAGE分析により、すべてのエンドビン酵素は、リツキシマブ、トランスフェリン、フェトゥインなどの糖タンパク質から複雑な型N-グリカンを放出できることが明らかになりました。B. Intestinihominisは、宿主細胞からの複雑な型N-グリカンの利用を促進するためのエンゲージを持っていると予想しています。これらの発見には、糖タンパク質のN-グリカンリモデリングと医薬品の発生に応用があります。
Endo-β-N-acetylglucosaminidases (ENGases) are enzymes that hydrolyze N-linked glycans. Many ENGases have been characterized, but few have been identified with hydrolytic activity towards multi-branched complex-type N-glycans. In this study, three candidate ENGases were identified from Barnesiella intestinihominis based on database searches and phylogenetic analysis. A domain search identified the N x E motif in all three candidates, suggesting that they were members of glycosyl hydrolase family 85 (GH85). The three candidate ENGases, named Endo-BIN1, Endo-BIN2, and Endo-BIN3, were expressed in Escherichia coli cells, and their hydrolytic activity towards N-glycans and glycoproteins was measured by high performance liquid chromatography analysis and SDS-PAGE analysis. All ENGases showed hydrolytic activity towards glycoproteins, but only Endo-BIN2 and Endo-BIN3 showed hydrolytic activity towards pyridylaminated N-glycans. The optimum pH of Endo-BIN1, Endo-BIN2, and End-BIN3 was pH 6.5, 4.0, and 7.0, respectively. We measured substrate specificities of Endo-BIN2 and Endo-BIN3 towards pyridylaminated N-glycans, and found that the two Endo-BIN enzymes showed similar substrate specificity, preferring bi-antennary complex-type N-glycans with galactose or α2,6-linked sialic acid residues at the non-reducing ends. Endo-BIN2 and Endo-BIN3 were also able to hydrolyze multi-branched complex-type N-glycans. SDS-PAGE analysis revealed that all Endo-BIN enzymes were capable of releasing complex-type N-glycans from glycoproteins such as rituximab, transferrin, and fetuin. We expect that B. intestinihominis possesses ENGases to facilitate the utilization of complex-type N-glycans from host cells. These findings will have applications in N-glycan remodeling of glycoproteins and the development of pharmaceuticals.
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