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Biochemical and biophysical research communications2024Feb05Vol.695issue()

代替L-トレオン酸塩およびD-花腎異化経路のin vitro特性評価

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

L-トレオン酸はビタミンCの代謝物であり、D-ヘリトロネートは、関節健康のための栄養補助食品であるN-アセチル-D-グルコサミンの代謝物です。それらは、環境と人間のバイオ流体に広く分布しています。それにもかかわらず、L-トレオン酸塩とD-花腎の異化はまばらに報告されています。ここでは、酸シュガーキナーゼファミリー(PFAMファミリーPF07005-PF17042)の機能的多様性を調査し、新規の2-オキソテトロネートキナーゼを発見しました。2-オキソテトロネートキナーゼの保存されたゲノム近傍は、クラスIIフルクトースビスリン酸アルドラーゼファミリー(F_BP_aldolase、PF011116)およびデヒドロゲナーゼファミリー(PF034446-PF14833)のメンバーをコードします。この分析によって指示された私たちは、これらの酵素がArthrobacter sp。のジヒドロキシアセトンリン酸(DHAP)にL-トレオン酸を分解できることを実験的に検証しました。ZBG10、クロストリジウムScindens ATCC 35704、および擬似視聴性dioxanivorans ATCC 55486。D-花細胞酸異化経路は、主にアクチノマイセトタ、シアノバクテリオタ、バチロタ、シュードモナドタ、およびバクテロイドタ門のメンバーに及ぶようです。

L-トレオン酸はビタミンCの代謝物であり、D-ヘリトロネートは、関節健康のための栄養補助食品であるN-アセチル-D-グルコサミンの代謝物です。それらは、環境と人間のバイオ流体に広く分布しています。それにもかかわらず、L-トレオン酸塩とD-花腎の異化はまばらに報告されています。ここでは、酸シュガーキナーゼファミリー(PFAMファミリーPF07005-PF17042)の機能的多様性を調査し、新規の2-オキソテトロネートキナーゼを発見しました。2-オキソテトロネートキナーゼの保存されたゲノム近傍は、クラスIIフルクトースビスリン酸アルドラーゼファミリー(F_BP_aldolase、PF011116)およびデヒドロゲナーゼファミリー(PF034446-PF14833)のメンバーをコードします。この分析によって指示された私たちは、これらの酵素がArthrobacter sp。のジヒドロキシアセトンリン酸(DHAP)にL-トレオン酸を分解できることを実験的に検証しました。ZBG10、クロストリジウムScindens ATCC 35704、および擬似視聴性dioxanivorans ATCC 55486。D-花細胞酸異化経路は、主にアクチノマイセトタ、シアノバクテリオタ、バチロタ、シュードモナドタ、およびバクテロイドタ門のメンバーに及ぶようです。

l-threonate is the metabolite of vitamin C, while d-erythronate is the metabolite of N-acetyl-d-glucosamine, the nutritional supplement for joint health. They are widely distributed in the environment and human biofluids. Nevertheless, the catabolisms of l-threonate and d-erythronate are sparsely reported. Here we explored the functional diversity of an acid sugar kinase family (Pfam families PF07005-PF17042), and discovered a novel 2-oxo-tetronate kinase. The conserved genome neighborhood of the 2-oxo-tetronate kinase encodes members of class-II fructose-bisphosphate aldolase family (F_bP_aldolase, PF01116) and a dehydrogenase family (PF03446-PF14833). Instructed by this analysis, we experimentally verified that these enzymes are capable of degrading l-threonate into dihydroxyacetone phosphate (DHAP) in Arthrobacter sp. ZBG10, Clostridium scindens ATCC 35704, and Pseudonocardia dioxanivorans ATCC 55486. Meanwhile, a convergent catabolic pathway for d-erythronate was characterized in P. dioxanivorans ATCC 55486. Moreover, the phylogenetic distribution analysis indicates that the biological range of the identified l-threonate and d-erythronate catabolic pathways appears to extend mostly to members of the Actinomycetota, Cyanobacteriota, Bacillota, Pseudomonadota, and Bacteroidota phyla.

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