亜鉛キレート化を介したクルミ由来ペプチドの血糖コントロール特性を特徴づけて強化するための新しい戦略

この研究の目的は、亜鉛調整を利用して、クルミタンパク質加水分解物（WPH）やLeu-Pro-Leu-Leu-ARG（LPLLR、LP5）などのクルミ由来ペプチドの低血糖および抗酸化特性を促進することを目的としています。WPHから。キレート化の最適な条件は、ペプチドと亜鉛の比率6：1、pHのpH、50分の期間、および50°Cの温度でした。WPH-ZNおよびLP5-ZN複合体は、WPHおよびLP5を超えるα-グルコシダーゼ阻害、α-アミラーゼ阻害、および抗酸化活性を増加させました（P <0.05）。特に、WPH-Znの抗酸化活性はLP5-ZNよりも優れていました。これは、より多くの芳香族アミノ酸、カルボキシレート基、およびイミダゾール基を含むWPHに起因します。これは、Zn2+と潜在的に調整してWPH-ZN複合体を形成する能力を意味します。さらに、粒子サイズ、ゼータ電位、および走査型電子顕微鏡は、ペプチドによるZn2+のキレート化が分子内および分子間折りたたみおよび凝集をもたらしたことを示しました。

This study aimed to utilize zinc coordination to promote the hypoglycemic and antioxidant properties of walnut-derived peptides, such as walnut protein hydrolysate (WPH) and Leu-Pro-Leu-Leu-Arg (LPLLR, LP5), of which LP5 was previously identified from WPH. The optimal conditions for the chelation were a peptide-to-zinc ratio of 6:1, pH of 9, duration of 50 min, and temperature of 50 °C. The WPH-Zn and LP5-Zn complexes increased the α-glucosidase inhibition, α-amylase inhibition, and antioxidant activity more than WPH and LP5 (p < 0.05). In particular, the antioxidant activity of WPH-Zn was superior to LP5-Zn. This is attributable to the WPH containing more aromatic amino acids, carboxylate groups and the imidazole groups, which implies its capacity to potentially coordinate with Zn2+ to form the WPH-Zn complex. Moreover, particle size, zeta potential, and scanning electron microscope indicated that the chelation of Zn2+ by peptides led to intramolecular and intermolecular folding and aggregation.