フェニルイソチオシアネートによる前col式誘導体化を使用した高性能液体クロマトグラフィーによるヒト糞便におけるベータアスパルチルペプチダーゼ活性の測定

細菌酵素は、腸管におけるベータアスパルチルペプチドの分解の原因です。これらのペプチド、特にジペプチドベータ - アスパルチルグリシンは、抗生物質治療患者の障害のある嫌気性腸微生物叢の指標として有用です。ジペプチドベータアスパルチルアラニン、ベータアスパルチルグルタミン、ベータアスパルチルグリシンおよびベータアスパルチルセリンを分離する方法。この方法を使用して、健康なヒトボランティアの糞便上清および基質としてベータアスパルチルグリシンの抗生物質処理患者のベータアスパルチルペプチダーゼ活性を決定しました。この活動は抗生物質処理群では存在しませんでしたが、無傷の腸内細菌叢を持つ個人では、18時間あたり16〜100％の分解でした。さらに、糞便酵素製剤は、他のベータアスパルチルペプチドよりもはるかに低い速度でベータアスパルティルグリシンを切断することがわかった。

Bacterial enzymes are responsible for degradation of beta-aspartyl peptides in the intestinal tract. These peptides, especially the dipeptide beta-aspartylglycine, are useful as indicators of an impaired anaerobic intestinal microflora of antibiotic-treated patients. A method to separate the dipeptides beta-aspartylalanine, beta-aspartylglutamine, beta-aspartylglycine and beta-aspartylserine, using reversed-phase high-performance liquid chromatography and precolumn derivatization with phenyl isothiocyanate, was developed. This method was used to determine beta-aspartylpeptidase activity in faecal supernatants of healthy human volunteers and antibiotic-treated patients with beta-aspartylglycine as substrate. This activity was absent in the antibiotic-treated group, while in individuals with an intact intestinal flora it ranged from 16 to 100% degradation per 18 h. In addition, it was found that faecal enzyme preparations cleaved beta-aspartylglycine at a much lower rate than the other beta-aspartyl peptides.