リジン脱アセチル化は、癌におけるタンパク質のリシルオキシダーゼファミリーの重要な機能です

タンパク質のリシルオキシダーゼ（LOX）ファミリーの哺乳類メンバーは、さまざまなタンパク質のリジン残基のε-アミン酸化を触媒するC末端領域内でのみ銅依存モノアミンオキシダーゼドメインを運びます。しかし、最近の研究では、LOX様（LOXL）2-4では、C末端標準触媒ドメインおよびN末端スカベンジャー受容体システインリッチ（SRCR）repeatsドメインがリジン脱アセチル化と脱アセチルイミネーション触媒活性を示すことが実証されています。さらに、N末端SRCR-Repeatsドメインは、C末端オキシダーゼドメインよりも触媒的に活性です。したがって、LOXは、ヒストン - デアセチラーゼとサーチュインファミリーに加えて、リジン脱アセチルゼの3番目のファミリーです。このレビューでは、LOXファミリーが脱アセチル化と脱アセチル化のために異なる細胞タンパク質を標的にして、癌の発生と転移を制御する方法について説明します。

Mammalian members of the lysyl oxidase (LOX) family of proteins carry a copper-dependent monoamine oxidase domain exclusively within the C-terminal region, which catalyzes ε-amine oxidation of lysine residues of various proteins. However, recent studies have demonstrated that in LOX-like (LOXL) 2-4 the C-terminal canonical catalytic domain and N-terminal scavenger receptor cysteine-rich (SRCR)-repeats domain exhibit lysine deacetylation and deacetylimination catalytic activities. Moreover, the N-terminal SRCR-repeats domain is more catalytically active than the C-terminal oxidase domain. Thus, LOX is the third family of lysine deacetylases in addition to histone-deacetylase and sirtuin families. In this review, we discuss how the LOX family targets different cellular proteins for deacetylation and deacetylimination to control the development and metastasis of cancer.