スズメバチ毒ペプチド;WASPキニン、新しい細胞栄養ペプチドファミリーとその物理化学的特性

スズメバチのキニンに加えて、スズメバチ毒には、主要なペプチド性成分としての一連の疎水性ペプチド、マストパラン、走化性ペプチドが含まれています。毒液の最初の主要な要素はマストパラムです。マストパランファミリーのペプチドは、マスト細胞の脱顆粒が細胞からヒスタミンを放出するテトラデカペプチドアミドであり、副腎クロムフィン細胞に作用してカテコールアミンとアデニル酸を放出します。一部のマストパルは、血小板から溶血とセロトニン放出を引き起こします。2番目の主要な成分としての新しい細胞栄養ペプチドは、多核白酸素および単球の走化性活性を有するトリデカペプチドアミドです。このファミリーのペプチドの一部は、マスト細胞からのヒスタミン放出も引き起こします。マストパランは、水溶液中のランダムコイル構造を採用しますが、メタノール溶液のアルファヘリックスまたはリソホスファチジルコリンの存在下でのAlpha-helixにその立体構造を変更します。この事実は、NMR分析によって転送された核オーバーホーザー効果によっても確認されています。同様の現象は、走化性ペプチドファミリーで観察されました。これらのペプチドのらせん状の立体構造は、疎水性アミノ酸のすべての側鎖が軸の片側に位置する両親型構造であり、塩水または親水性アミノ酸残基の側鎖が反対側にあります。マストパランは、黒い脂質膜実験によってペプチドが調査されると、脂質二重層の膜導電率を高めます。これは、ペプチドがその立体構造を変化させることにより膜に組み立てられ、何らかの理由で膜を通るイオン移動を強化することを示しています。ペプチドのこれらの特性は、細胞膜上のさまざまな活性を明らかにする可能性があります。

In addition to wasp kinins, the wasp venom contains a series of hydrophobic peptides, mastoparans and chemotactic peptides as major peptidergic components. The first major component in the venom is mastoparam. The peptides in the mastoparan family are tetradecapeptide amides which cause degranulation of the mast cells to release histamine from the cells, and act on the adrenal chromaffin cells to release catecholamines and adenylic acids. Some mastoparans cause hemolysis and serotonin release from the platelets. The new cytotrophic peptides as the second major components are tridecapeptide amides possessing chemotactic activity for polymorphonuclear leucocytes and monocytes. Some of the peptides in this family also cause histamine release from the mast cells. Mastoparan takes a random coil structure in aqueous solution but changes its conformation to alpha-helix in methanolic solution or in the presence of lysophosphatidyl choline. This fact is confirmed also by the transferred nuclear overhauser effect by NMR analysis. The similar phenomenon was observed in the family of chemotactic peptides. The helical conformation of these peptides are amphipathic structure in which all of side chains of the hydrophobic amino acids are located on one side of the axis, and those of the basic or the hydrophilic amino acid residues are on an opposite side. Mastoparan enhances the membrane conductivity of the lipid bilayer when the peptide is investigated by the black lipid membrane experiment. This indicates that the peptide may be assembled in the membrane by changing its conformation and, for some reason, enhances the ion transfer through the membrane. These properties of the peptide may reveal various activities on the cell membrane.