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Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)20240101Vol.2754issue()

タウを標的とするVHHS/ナノボディの組換え生産と特性評価フィブリラーアセンブリをブロックする

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文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

タウタンパク質は、核磁気共鳴分光法を使用して広く研究され、タウとパートナーのタンパク質間の相互作用部位を決定する強力な方法を提供しました。ここでは、この分析ツールを使用して、合成ライブラリから選択されたタウ固有のVHHS(重鎖のみの抗体の重い鎖、別名ナノボディの可変ドメイン)のエピトープを説明しました。その後、in vitro tau凝集アッセイを機能的なスクリーニングとして使用して、凝集阻害剤としてVHHの有効性を確認しました。一連のTAU固有のVHHSの標的エピトープと凝集抑制能力との間に相関関係が観察されました。

タウタンパク質は、核磁気共鳴分光法を使用して広く研究され、タウとパートナーのタンパク質間の相互作用部位を決定する強力な方法を提供しました。ここでは、この分析ツールを使用して、合成ライブラリから選択されたタウ固有のVHHS(重鎖のみの抗体の重い鎖、別名ナノボディの可変ドメイン)のエピトープを説明しました。その後、in vitro tau凝集アッセイを機能的なスクリーニングとして使用して、凝集阻害剤としてVHHの有効性を確認しました。一連のTAU固有のVHHSの標的エピトープと凝集抑制能力との間に相関関係が観察されました。

Tau protein was extensively studied using nuclear magnetic resonance spectroscopy, providing a powerful way to determine interaction sites between Tau and partner proteins. Here we used this analytical tool to describe the epitopes of Tau-specific VHHs (variable domain of the heavy chain of the heavy chain-only antibodies, aka nanobodies) selected from a synthetic library. An in vitro Tau aggregation assay was subsequently used as a functional screen to check VHH efficacy as aggregation inhibitors. We have observed a correlation between the targeted epitope and the aggregation-inhibition capacity of a series of Tau-specific VHHs.

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