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カルバンベンソンバスハム(CBB)サイクルを使用している多くの生物は、独立成長成長港代謝経路を除去および/または除去および/またはサルベージする2-ホスホグリコーゼを除去および/または除去します。。2-ホスホグリコール酸サルベージの発生は、CBBサイクル、特にCBBサイクルと酸素酸化光合成へのC2経路に関連していると推定されています。ここでは、五種類のビスホス酸経路で機能するルビスコが存在する義務的な嫌気性である、高温のアルケオンThermococcus kodakarensisで2-ホスホグリコール酸サルベージを調べました。T. kodakarensisは、2-ホスホグリコール酸塩をグリシンとセリンに変換する可能性を秘めた酵素を抱いており、その遺伝子は生化学的および/または遺伝子分析によって同定されました。2-ホスホグリコール酸ホスファターゼ活性は、嫌気性条件と比較して微量有酸素条件下で細胞を成長させると1.6倍増加しました。2人の候補のうち、TK1734は2-ホスホグリコーション酸に特異的なホスファターゼをコードし、酵素はT. kodakarensis細胞の2-ホスホグリコール酸ホスファターゼ活性の80%の原因でした。TK1734の破壊株は、微生運動条件下で成長障害を示し、硫化ナトリウムの添加時に緩和されました。さらに、T. kodakarensisが微生エロビック条件下で栽培されたとき、グリコール酸は培地で検出されました。結果は、T. kodakarensisがホスファターゼ反応を介して2-ホスホグリコール酸を除去し、その後培地へのグリコール酸の分泌を除去することを示唆しています。T. kodakarensisのルビスコは、CBBサイクルではなくペントースビスリン酸経路で機能するため、このアーチオンで2-ホスホグリコール酸を除去するメカニズムはCBBサイクルとは無関係に出現しました。
カルバンベンソンバスハム(CBB)サイクルを使用している多くの生物は、独立成長成長港代謝経路を除去および/または除去および/またはサルベージする2-ホスホグリコーゼを除去および/または除去します。。2-ホスホグリコール酸サルベージの発生は、CBBサイクル、特にCBBサイクルと酸素酸化光合成へのC2経路に関連していると推定されています。ここでは、五種類のビスホス酸経路で機能するルビスコが存在する義務的な嫌気性である、高温のアルケオンThermococcus kodakarensisで2-ホスホグリコール酸サルベージを調べました。T. kodakarensisは、2-ホスホグリコール酸塩をグリシンとセリンに変換する可能性を秘めた酵素を抱いており、その遺伝子は生化学的および/または遺伝子分析によって同定されました。2-ホスホグリコール酸ホスファターゼ活性は、嫌気性条件と比較して微量有酸素条件下で細胞を成長させると1.6倍増加しました。2人の候補のうち、TK1734は2-ホスホグリコーション酸に特異的なホスファターゼをコードし、酵素はT. kodakarensis細胞の2-ホスホグリコール酸ホスファターゼ活性の80%の原因でした。TK1734の破壊株は、微生運動条件下で成長障害を示し、硫化ナトリウムの添加時に緩和されました。さらに、T. kodakarensisが微生エロビック条件下で栽培されたとき、グリコール酸は培地で検出されました。結果は、T. kodakarensisがホスファターゼ反応を介して2-ホスホグリコール酸を除去し、その後培地へのグリコール酸の分泌を除去することを示唆しています。T. kodakarensisのルビスコは、CBBサイクルではなくペントースビスリン酸経路で機能するため、このアーチオンで2-ホスホグリコール酸を除去するメカニズムはCBBサイクルとは無関係に出現しました。
Many organisms that utilize the Calvin-Benson-Bassham (CBB) cycle for autotrophic growth harbor metabolic pathways to remove and/or salvage 2-phosphoglycolate, the product of the oxygenase activity of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco). It has been presumed that the occurrence of 2-phosphoglycolate salvage is linked to the CBB cycle, and in particular, the C2 pathway to the CBB cycle and oxygenic photosynthesis. Here, we examined 2-phosphoglycolate salvage in the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakarensis, an obligate anaerobe that harbors a Rubisco that functions in the pentose bisphosphate pathway. T. kodakarensis harbors enzymes that have the potential to convert 2-phosphoglycolate to glycine and serine, and their genes were identified by biochemical and/or genetic analyses. 2-phosphoglycolate phosphatase activity increased 1.6-fold when cells were grown under microaerobic conditions compared to anaerobic conditions. Among two candidates, TK1734 encoded a phosphatase specific for 2-phosphoglycolate, and the enzyme was responsible for 80% of the 2-phosphoglycolate phosphatase activity in T. kodakarensis cells. The TK1734 disruption strain displayed growth impairment under microaerobic conditions, which was relieved upon addition of sodium sulfide. In addition, glycolate was detected in the medium when T. kodakarensis was grown under microaerobic conditions. The results suggest that T. kodakarensis removes 2-phosphoglycolate via a phosphatase reaction followed by secretion of glycolate to the medium. As the Rubisco in T. kodakarensis functions in the pentose bisphosphate pathway and not in the CBB cycle, mechanisms to remove 2-phosphoglycolate in this archaeon emerged independent of the CBB cycle.
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