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グルコセフリン酸イソメラーゼ（GPI、EC 5.3.1.9）のホモログを均一に精製し、対照的な熱環境を経験している2つの二重軟体動物であるMytilus edulisとIsognomon Alatusから速度論的に特徴付けられました。I. alatusから分離された酵素は、より冷たい海洋沿岸生息地（5-20 C）に生息する種であるM. edulisのGPIよりも暖かい温度で機能します（25-35 C）。前者は、アッセイ温度が上昇するにつれてマッセル酵素よりも徐々に大きくなるin vitroで、見かけの一次（基質に関して）触媒速度定数（vmax/km）を示します。見かけのゼロオーダー触媒速度定数（VMAX）は、比較的差別化されていません。参照標準状態（基質濃度）のいずれかの反応方向で触媒イベントが発生する速度として定義された触媒効率は、熱帯種（I. alatus）の酵素に対して、最低温度と最高の基質濃度を除くすべての現実的な組み合わせで大きくなります。この触媒的発散のパターンは、主にVMAX/kmの分化によるものと思われます。これらの結果およびその他の公開されたデータはレビューされ、酵素のより高い細胞温度への適応には触媒効率の損失が必要であるという主張と矛盾することが示されています。
グルコセフリン酸イソメラーゼ（GPI、EC 5.3.1.9）のホモログを均一に精製し、対照的な熱環境を経験している2つの二重軟体動物であるMytilus edulisとIsognomon Alatusから速度論的に特徴付けられました。I. alatusから分離された酵素は、より冷たい海洋沿岸生息地（5-20 C）に生息する種であるM. edulisのGPIよりも暖かい温度で機能します（25-35 C）。前者は、アッセイ温度が上昇するにつれてマッセル酵素よりも徐々に大きくなるin vitroで、見かけの一次（基質に関して）触媒速度定数（vmax/km）を示します。見かけのゼロオーダー触媒速度定数（VMAX）は、比較的差別化されていません。参照標準状態（基質濃度）のいずれかの反応方向で触媒イベントが発生する速度として定義された触媒効率は、熱帯種（I. alatus）の酵素に対して、最低温度と最高の基質濃度を除くすべての現実的な組み合わせで大きくなります。この触媒的発散のパターンは、主にVMAX/kmの分化によるものと思われます。これらの結果およびその他の公開されたデータはレビューされ、酵素のより高い細胞温度への適応には触媒効率の損失が必要であるという主張と矛盾することが示されています。
Homologues of glucosephosphate isomerase (GPI, EC 5.3.1.9) were purified to homogeneity and kinetically characterized from Mytilus edulis and Isognomon alatus, two bivalve molluscs experiencing contrasting thermal environments. The enzyme isolated from I. alatus functions at warmer temperatures (25-35 C) than GPI from M. edulis, a species that inhabits colder marine littoral habitats (5-20 C). The former exhibits apparent first-order (with respect to substrate) catalytic rate constants (Vmax/KM) in vitro that become progressively greater than the mussel enzyme as the assay temperature is raised. Apparent zero-order catalytic rate constants (Vmax) are relatively less differentiated. Catalytic efficiency, defined as the rate at which a catalytic event occurs in either reaction direction for reference standard states (substrate concentrations), is greater for the enzyme from the tropical species (I. alatus) at all realistic combinations of temperature and substrate concentration except for the lowest temperatures and highest substrate concentrations, where the GPI from the boreal/temperate M. edulis is more efficient. This pattern of catalytic divergence appears to be due primarily to differentiation in Vmax/KM. These results and other published data are reviewed and shown to be inconsistent with claims that adaptation of enzymes to higher cell temperatures requires a loss in catalytic efficiency.
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