deepppapredmut：突然変異時のタンパク質間錯体の結合親和性変化を予測するための深いアンサンブル方法

動機：タンパク質間相互作用（PPI）は多くの細胞プロセスを支え、突然変異によるそれらの破壊は病気につながる可能性があります。Alphafold2などのタンパク質構造予測法の進化と広範な実験的アフィニティデータの利用可能性により、タンパク質間 - タンパク質複合体の変異によって引き起こされる結合親和性の変化を効率的に予測できる更新された計算ツールが差し迫った必要性があります。 結果：変異による結合親和性の変化を正確に予測するために、タンパク質シーケンス、予測された構造ベースの特徴、およびタンパク質官能性クラスを活用する深いアンサンブルモデルを開発しました。このモデルは、トレーニングデータセットで0.97の相関と平均絶対誤差（MAE）が0.35 kcal/molの相関を達成し、0.72と0.83 kcal/molのMAEでテストセットで堅牢なパフォーマンスを維持しました。leave-one-out複合体（LOOC）の交差検証を使用したさらなる検証は、0.83と0.51 kcal/molのMAEの相関を示し、一貫したパフォーマンスを示しています。 可用性と実装：https：//web.iitm.ac.in/bioinfo2/deepppapredmut/index.html。 補足情報：補足データは、バイオインフォマティクスオンラインで入手できます。

MOTIVATION: Protein-protein interactions (PPIs) underpin many cellular processes and their disruption due to mutations can lead to diseases. With the evolution of protein structure prediction methods like AlphaFold2 and the availability of extensive experimental affinity data, there is a pressing need for updated computational tools that can efficiently predict changes in binding affinity caused by mutations in protein-protein complexes. RESULTS: We developed a deep ensemble model that leverages protein sequences, predicted structure-based features, and protein functional classes to accurately predict the change in binding affinity due to mutations. The model achieved a correlation of 0.97 and a mean absolute error (MAE) of 0.35 kcal/mol on the training dataset, and maintained robust performance on the test set with a correlation of 0.72 and a MAE of 0.83 kcal/mol. Further validation using Leave-One-Out Complex (LOOC) cross-validation exhibited a correlation of 0.83 and a MAE of 0.51 kcal/mol, indicating consistent performance. AVAILABILITY AND IMPLEMENTATION: https://web.iitm.ac.in/bioinfo2/DeepPPAPredMut/index.html. SUPPLEMENTARY INFORMATION: Supplementary data are available at Bioinformatics online.