大腸菌のTRPリプレッサーによる変異研究は、オペレーターDNAのリプレッサー認識のヘリックスターンヘリックスモデルをサポートしています

TRPリプレッサー変異体のいくつかのクラスが選択され、in vivoで分析されました。活性を強化または減少させたリプレッサーを生成した変異体が得られました。1つのクラスの変異体は、野生型リプレッサーに依存している不活性またはわずかに活性なリプレッサーを生成しました。これらのリプレッサーの多くにおけるアミノ酸置換は、ラムダCROリプレッサーのDNA認識ドメインと相同であるポリペプチドのセグメントに集まっていました。TRPリプレッサーの2番目の機能的に重要な領域が特定されました。この領域は、L-トリプトファン結合に参加する可能性があります。TRPRナンセンス変異体の観察結果は、リプレッサーポリペプチドの最初の67残基がサブユニット関連に十分であることを示唆しています。

Several classes of trp repressor mutants were selected and analyzed in vivo. Mutants that produced repressors with either enhanced or reduced activity were obtained. One class of mutants produced inactive or slightly active repressors that were trans-dominant to the wild-type repressor. The amino acid substitutions in many of these repressors were clustered in a segment of the polypeptide that is homologous to the DNA recognition domain of the lambda cro repressor. A second functionally important region of the trp repressor was identified; this region could participate in L-tryptophan binding. Observations with trpR nonsense mutants suggest that the first 67 residues of the repressor polypeptide are sufficient for subunit association.