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背景：Phycocyanobilin（PCB）は、C-Phycocyanin（C-PC）のオープンチェーンブルーテトラピロール発色団であり、多くの健康促進効果を有するシアノバクテリウムAlthrospira Platensisに由来する主要な染色体タンパク質です。タンパク質のスルフヒドリル基に付着するPCBの能力に依存して、その機能化の手段として、PCBのウシ血清アルブミン（BSA）に共有結合する新しい方法を提案します。 結果：Lysine残基を変更するTrautの試薬（TR、2-イミノチオラン）を使用して、BSAのスルフヒドリル基の導入を最適化しました。TRによるより高い程度のBSAチオレーションは、その構造のより深い変化を誘発し、マイナーなオリゴマー化と凝集をもたらします。TRの50倍のモル過剰が最適であり、タンパク質構造にバランスのとれたチオル化レベルと悪影響であることがわかりました。PCBは、20倍のPCB/BSA比でpH 9で新しく導入されたスルフヒドリル基に共有結合しました。TR/BSAモル比の増加は、チオール化されたBSAとのPCB結合の効率の向上につながります。ネイティブBSAと比較して、BSA-PCBコンジュゲートはケルセチンを同様の親和性に結合しますが、抗酸化活性が高く酸化安定性が増加します。 結論：PCB修飾BSAは、生物活性PCBの安定した食物互換性のあるキャリアとして機能する可能性がありますが、共有結合したPCBの抗酸化能の高い酸化剤の可能性があるため酸化的損傷から保護される他のリガンドにも結合します。TRによるチオレーションは、同時に、生物活性PCBによる実質的にあらゆるタンパク質の共有関数化またはPCBベースの蛍光プローブを取得するための簡単な方法です。©2024化学産業協会。
背景：Phycocyanobilin（PCB）は、C-Phycocyanin（C-PC）のオープンチェーンブルーテトラピロール発色団であり、多くの健康促進効果を有するシアノバクテリウムAlthrospira Platensisに由来する主要な染色体タンパク質です。タンパク質のスルフヒドリル基に付着するPCBの能力に依存して、その機能化の手段として、PCBのウシ血清アルブミン（BSA）に共有結合する新しい方法を提案します。 結果：Lysine残基を変更するTrautの試薬（TR、2-イミノチオラン）を使用して、BSAのスルフヒドリル基の導入を最適化しました。TRによるより高い程度のBSAチオレーションは、その構造のより深い変化を誘発し、マイナーなオリゴマー化と凝集をもたらします。TRの50倍のモル過剰が最適であり、タンパク質構造にバランスのとれたチオル化レベルと悪影響であることがわかりました。PCBは、20倍のPCB/BSA比でpH 9で新しく導入されたスルフヒドリル基に共有結合しました。TR/BSAモル比の増加は、チオール化されたBSAとのPCB結合の効率の向上につながります。ネイティブBSAと比較して、BSA-PCBコンジュゲートはケルセチンを同様の親和性に結合しますが、抗酸化活性が高く酸化安定性が増加します。 結論：PCB修飾BSAは、生物活性PCBの安定した食物互換性のあるキャリアとして機能する可能性がありますが、共有結合したPCBの抗酸化能の高い酸化剤の可能性があるため酸化的損傷から保護される他のリガンドにも結合します。TRによるチオレーションは、同時に、生物活性PCBによる実質的にあらゆるタンパク質の共有関数化またはPCBベースの蛍光プローブを取得するための簡単な方法です。©2024化学産業協会。
BACKGROUND: Phycocyanobilin (PCB) is an open-chain blue tetrapyrrole chromophore of C-phycocyanin (C-PC), a major chromoprotein derived from the cyanobacterium Arthrospira platensis having numerous health-promoting effects. Relying on the ability of PCB to attach to the sulfhydryl group of proteins, we propose a new method for covalent attachment of PCB to bovine serum albumin (BSA) as a means of its functionalization. RESULTS: Traut's reagent (TR, 2-iminothiolane), modifying lysine residues, was used to optimize the introduction of sulfhydryl groups in BSA. A higher degree of BSA thiolation by TR induces more profound alterations of its structure, resulting in minor oligomerization and aggregation. A 50-fold molar excess of TR was found to be the optimal, balancing thiolation level and adverse effect on protein structure. PCB was covalently attached to newly introduced sulfhydryl groups at pH 9 at 20-fold PCB/BSA ratio. An increase in the TR/BSA molar ratio leads to increased efficiency of PCB conjugation with thiolated BSA. Compared to native BSA, BSA-PCB conjugate binds quercetin with similar affinity but has higher antioxidant activity and increased oxidative stability. CONCLUSIONS: PCB-modified BSA could serve as a stable, food-compatible carrier of bioactive PCB, but also bind other ligands that would be protected from oxidative damage due to the high antioxidant potential of covalently bound PCB. Thiolation by TR is, at the same time, a simple method for the covalent functionalization of virtually any protein by bioactive PCB or for obtaining PCB-based fluorescent probes. © 2024 Society of Chemical Industry.
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