微生物230アミクレノマイシンペプチド、ビオチン分類法、発酵および生物学的特性の新しい抗毒性からの代謝産物

アミクレノマイシン（ACM）を含む4つの新しいおよび2つの既知のペプチド抗生物質は、Streptomyces venezuelaetü2460の培養から分離されています。l-acm（3）、l-meile-l-acm-l-gln（4）、l-le-l-acm-l-gln（5）およびl-val-l-acm-l-gln（6）。これらのDiおよびトリペプチドは、グラム陰性菌に対する最小限の培地で抗菌活性を示し、ビオチンによって逆転する可能性があります。抗生物質はペプチダーゼによって分解されて、ペプチド透過患者を介して大腸菌の細胞への取り込み後にアミクレノマイシンを提供することが示されました（7）。アミクレノマイシン - ペプチドの抗菌活性は、アミクレノマイシン散水によるダパ - アミノトランスフェラーゼの阻害でしたが、アミクレノマイシン自体は細胞にほとんど輸送されませんでした。アミクレノマイシンペプチドは一般輸送システムを誤用しているため、違法輸送の概念の例としてここで提示されています。

Four new and two known peptide antibiotics containing amiclenomycin (Acm) have been isolated from a culture of Streptomyces venezuelae Tü 2460: L-MeIle-L-Acm (1), L-Ile-L-Acm (2), L-MeVal-L-Acm (3), L-MeIle-L-Acm-L-Gln (4), L-Ile-L-Acm-L-Gln (5) and L-Val-L-Acm-L-Gln (6). These di- and tripeptides exhibited antimicrobial activity on a minimal medium against Gram-negative bacteria, which could be reversed by biotin. It was shown that the antibiotics were decomposed by peptidases to provide amiclenomycin (7) after their uptake into cells of Escherichia coli via peptide-permeases. The antimicrobial activity of the amiclenomycin-peptides was the inhibition of DAPA-aminotransferase by the amiclenomycin-warhead, however, amiclenomycin itself was hardly transported into the cells. Since the amiclenomycin peptides misuse general transport systems, they are presented here as examples for the illicit transport concept.