フェニルアラニンアンモニアリアーゼ（PAL）遺伝子の分離と特性化偽術：フェニルプロパノイド経路への洞察

フェニルアラニンアンモニアリアーゼ（PAL）は、フェニルプロパノイド経路の化合物の生合成を調節する重要な酵素です。この研究の目的は、Ferula pseudalliacea rech.f.からPAL遺伝子を分離し、特徴づけることです。（Apiales：Apiaceae）代謝産物生産の調節をよりよく理解する。3つのPAL遺伝子アイソフォーム（FPPAL1-3）を同定し、3'レース技術を使用してクローン化し、シーケンスによって確認されました。バイオインフォマティクス分析により、リン酸化部位、物理化学的特性、進化的関係などの重要な構造的特徴が明らかになりました。QPCRによる発現分析は、根、茎、葉、花、種子を横切る各fpppalアイソフォームの微分転写プロファイルを示しました。FPPAL1は、茎で最高の発現を示し、根と花のfppal2、および花のfppal3を示しました。F. pseudalliaceaの3つのアイソフォームの存在と、PAL遺伝子の多様性と組織特異的発現プロファイルは、この重要な薬用植物におけるフェニルプロパノイド生合成の複雑な調節モードが存在することを示唆しています。予測された相互作用ネットワークは、重要な代謝経路との関連を明らかにし、これらのPAL遺伝子の多面的な役割を強調しました。シリコ生化学分析では、FPPALアイソザイムの親水性が明らかになりました。ただし、基質特異性と酵素速度のさらなる分析は、各FPPALアイソザイムの特定の役割を明確にすることができます。これらの包括的な結果は、F。pseudalliaceaのPAL遺伝子の理解を高め、二次代謝産物生合成への貢献を特徴付けるのに役立ちます。

Phenylalanine ammonia lyase (PAL) is a key enzyme regulating the biosynthesis of the compounds of the phenylpropanoid pathway. This study aimed to isolate and characterize PAL genes from Ferula pseudalliacea Rech.f. (Apiales: Apiaceae) to better understand the regulation of metabolite production. Three PAL gene isoforms (FpPAL1-3) were identified and cloned using the 3'-RACE technique and confirmed by sequencing. Bioinformatics analysis revealed important structural features, such as phosphorylation sites, physicochemical properties, and evolutionary relationships. Expression analysis by qPCR demonstrated the differential transcription profiles of each FpPAL isoform across roots, stems, leaves, flowers, and seeds. FpPAL1 showed the highest expression in stems, FpPAL2 in roots and flowers, and FpPAL3 in flowers. The presence of three isoforms of PAL in F. pseudalliacea, along with the diversity of PAL genes and their tissue-specific expression profiles, suggests that complex modes of regulation exist for phenylpropanoid biosynthesis in this important medicinal plant. The predicted interaction network revealed associations with key metabolic pathways, emphasizing the multifaceted roles of these PAL genes. In silico biochemical analyses revealed the hydrophilicity of the FpPAL isozyme; however, further analysis of substrate specificity and enzyme kinetics can clarify the specific role of each FpPAL isozyme. These comprehensive results increase the understanding of PAL genes in F. pseudalliacea, helping to characterize their contributions to secondary metabolite biosynthesis.