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海洋動物の組織の比較的高い濃度で見られるトリメチルアミン酸化物は、主に3つの環境に関連する多くの細菌の嫌気性代謝の電子受容体として機能します:海洋環境(例:アロモナスとビブリオ)、ブラキッシュポンド(非硫黄光合成細菌)、および動物腸(腸内細菌科)。そのような細菌によるトリメチルアミンへの還元は、海洋魚の貯蔵中の大きな腐敗反応を構成する可能性があります。腸内菌では、TMAOによる嫌気性呼吸が酸化的リン酸化をサポートすることが示されています。これらの細菌におけるTMAOへの電子輸送には、フラビンヌクレオチド、メナキノン、B型シトクロムとC型シトクロムの両方、およびモリブドエンザイムレダクターゼが含まれます。形成、水素、乳酸、およびグリセロールはすべて、TMAO呼吸の電子ドナーとして機能します。電気泳動的に異なる構成的およびTMAO誘発性レダクターゼは、大腸菌とS. Typhimuriumの両方によって合成されます。TMAOへの電子輸送は、空気と硝酸の両方によって抑制されます。TMAO呼吸に関与する多くの遺伝子がマッピングされていますが、誘導性TMAO還元酵素の構造遺伝子はまだしっかりと確立されていません。酸化的リン酸化は、アロモナスのTMAO減少によっても支持されています。非発酵的であるこの生物では、TMAO呼吸は、TCAサイクルの中間体が優れた電子ドナーであるという点で有酸素呼吸に似ています。アロモナスは、TMAOおよび特定の電子ドナーの成長のためにNaClの要件を示しています。腸内菌のように、空気と硝酸の両方がTMAOの減少を妨害します。非硫黄紫色の細菌の嫌気性代謝におけるTMAO減少の役割はまだ解決されていません。TMAOが単に発酵のためのアクセサリー酸化剤として機能するかどうか、またはTMAOの減少がエネルギー測定膜結合電子輸送に関連しているかどうかは明らかではありません。この細菌群に関する混乱の一部は、これまでの研究の多くがTMAOおよびジメチルスルホキシドの減少の並行研究を含んでおり、2つの化合物が同じ酵素によって減少するかどうかはまだわかっていないという事実に由来しています。細菌のTMAO減少の理解は、硝酸細菌の還元に関する知識にはるかに遅れていますが、これが常にそうであることはまずありません。
海洋動物の組織の比較的高い濃度で見られるトリメチルアミン酸化物は、主に3つの環境に関連する多くの細菌の嫌気性代謝の電子受容体として機能します:海洋環境(例:アロモナスとビブリオ)、ブラキッシュポンド(非硫黄光合成細菌)、および動物腸(腸内細菌科)。そのような細菌によるトリメチルアミンへの還元は、海洋魚の貯蔵中の大きな腐敗反応を構成する可能性があります。腸内菌では、TMAOによる嫌気性呼吸が酸化的リン酸化をサポートすることが示されています。これらの細菌におけるTMAOへの電子輸送には、フラビンヌクレオチド、メナキノン、B型シトクロムとC型シトクロムの両方、およびモリブドエンザイムレダクターゼが含まれます。形成、水素、乳酸、およびグリセロールはすべて、TMAO呼吸の電子ドナーとして機能します。電気泳動的に異なる構成的およびTMAO誘発性レダクターゼは、大腸菌とS. Typhimuriumの両方によって合成されます。TMAOへの電子輸送は、空気と硝酸の両方によって抑制されます。TMAO呼吸に関与する多くの遺伝子がマッピングされていますが、誘導性TMAO還元酵素の構造遺伝子はまだしっかりと確立されていません。酸化的リン酸化は、アロモナスのTMAO減少によっても支持されています。非発酵的であるこの生物では、TMAO呼吸は、TCAサイクルの中間体が優れた電子ドナーであるという点で有酸素呼吸に似ています。アロモナスは、TMAOおよび特定の電子ドナーの成長のためにNaClの要件を示しています。腸内菌のように、空気と硝酸の両方がTMAOの減少を妨害します。非硫黄紫色の細菌の嫌気性代謝におけるTMAO減少の役割はまだ解決されていません。TMAOが単に発酵のためのアクセサリー酸化剤として機能するかどうか、またはTMAOの減少がエネルギー測定膜結合電子輸送に関連しているかどうかは明らかではありません。この細菌群に関する混乱の一部は、これまでの研究の多くがTMAOおよびジメチルスルホキシドの減少の並行研究を含んでおり、2つの化合物が同じ酵素によって減少するかどうかはまだわかっていないという事実に由来しています。細菌のTMAO減少の理解は、硝酸細菌の還元に関する知識にはるかに遅れていますが、これが常にそうであることはまずありません。
Trimethylamine oxide, which is found in relatively high concentrations in the tissues of marine animals, serves as an electron acceptor in the anaerobic metabolism of a number of bacteria associated primarily with three environments: the marine environment (e.g. Alteromonas and Vibrio), the brackish pond (nonsulfur photosynthetic bacteria), and animal intestines (Enterobacteriaceae). Its reduction to trimethylamine by such bacteria can constitute a major spoilage reaction during the storage of marine fish. In the Enterobacteriaceae, anaerobic respiration with TMAO has been shown to support oxidative phosphorylation. Electron transport to TMAO in these bacteria involves flavin nucleotides, menaquinones, both b- and c-type cytochromes, and a molybdoenzyme reductase. Formate, hydrogen, lactate, and glycerol all serve as electron donors for TMAO respiration. Electrophoretically distinct constitutive and TMAO-induced reductases are synthesized by both E. coli and S. typhimurium. Electron transport to TMAO is repressed both by air and by nitrate. A number of genes involved in TMAO respiration have been mapped, but the structural gene for the inducible TMAO reductase has not yet been firmly established. Oxidative phosphorylation is also supported by TMAO reduction in Alteromonas. In this organism, which is nonfermentative, TMAO respiration resembles aerobic respiration in that intermediates of the TCA cycle are excellent electron donors. Alteromonas exhibits a requirement for NaCl for growth on TMAO and certain electron donors. As in the Enterobacteriaceae, air and nitrate both interfere with TMAO reduction. The role of TMAO reduction in the anaerobic metabolism of nonsulfur purple bacteria has not yet been resolved; it is not clear if TMAO serves simply as an accessory oxidant for fermentation or if TMAO reduction is associated with energy-yielding membrane-bound electron transport. Some of the confusion regarding this bacterial group stems from the fact that much of the work to date has involved parallel studies of TMAO and dimethyl sulfoxide reduction, and it is not yet known whether the two compounds are reduced by the same enzyme. Although our understanding of bacterial TMAO reduction lags far behind our knowledge of bacterial nitrate reduction, it is unlikely that this will always be the case.(ABSTRACT TRUNCATED AT 400 WORDS)
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